p.1
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines
Qu'est-ce que la structure primaire des protéines?
Enchaînement des acides aminés avec des liaisons covalentes.
p.1
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines
Qu'est-ce que la structure quaternaire des protéines?
Structure globale d'un complexe multimérique avec des liaisons non covalentes.
p.2
Repliement et organisation des chaînes peptidiques
Quels éléments structuraux connectent les hélices α et les feuillets β?
Les boucles et les coudes.
p.2
Importance des liaisons hydrogène dans la structure des protéines
Quelle liaison est responsable de la stabilité des structures secondaires des protéines?
La liaison hydrogène entre N-H et C=O du squelette peptidique.
p.3
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la différence entre l'hélice alpha droite et l'hélice alpha gauche?
L'hélice alpha droite est plus courante et stable, tandis que l'hélice alpha gauche est moins courante.
p.3
Importance des liaisons hydrogène dans la structure des protéines
Entre quels résidus se forment les liaisons hydrogène dans une hélice alpha?
Entre les résidus n et n+4.
p.7
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la différence principale entre les feuillets bêta antiparallèles et parallèles?
Dans les feuillets antiparallèles, les brins bêta sont orientés dans des directions opposées, tandis que dans les feuillets parallèles, ils sont orientés dans la même direction.
p.9
Visualisation des structures protéiques
Quelle technique apporte des informations sur les structures secondaires d'une protéine?
Le dichroïsme circulaire.
p.9
Repliement et organisation des chaînes peptidiques
Quelle est la conformation d'une chaîne polypeptidique si elle ne correspond à aucune structure secondaire?
Conformation en pelote statistique ou « random coil ».
p.14
Visualisation des structures protéiques
Quel est le site web mentionné pour la visualisation des structures protéiques?
http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/pdbsum/
p.19
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels sont les trois types de motifs α-α mentionnés dans le document?
Hélice-tour-hélice, fermeture éclair à leucine, hélice-boucle-hélice.
p.4
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Où sont situées les chaînes latérales dans une hélice α?
Les chaînes latérales sont situées à l’extérieur de l’hélice.
p.7
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels sont les deux types de feuillets bêta représentés schématiquement?
Antiparallèle et parallèle.
p.13
Visualisation des structures protéiques
Quel est le sujet principal de la section 3.3?
Visualisation des structures.
p.10
Visualisation des structures protéiques
Quels sont les différents types de visualisation des structures protéiques illustrés dans l'image?
Bâtons, Van der Waals, Rubans, Rubans & Surface, Surface.
p.11
Visualisation des structures protéiques
Quels éléments sont affichés dans la fenêtre de log de ChimeraX?
Protéines ribosomales acides 60S P0, L28, P1, P2, L10a.
p.25
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Qu'est-ce qu'une épingle à cheveux bêta?
Un motif de structure secondaire où deux brins bêta sont connectés par une courte boucle.
p.23
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quel motif de structure secondaire est impliqué dans la liaison à l'ADN du répresseur de l'opéron tryptophane?
Le motif hélice-tour-hélice.
p.4
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la vue de dessus d'une hélice α?
La vue de dessus montre les chaînes latérales à l’extérieur de l’hélice.
p.15
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Quels sont les exemples de motifs structuraux mentionnés dans l'image?
Pli de Rossmann, méandre bêta et clé grecque.
p.17
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels sont les composants principaux des motifs α-α?
Des hélices alpha et des boucles.
p.1
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines
Qu'est-ce que la structure tertiaire des protéines?
Organisation complète de la chaîne peptidique avec des liaisons non covalentes et covalentes.
p.8
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelles sont les caractéristiques des boucles?
Elles ont jusqu'à 20 résidus, sont composées de résidus polaires et chargés, situées en surface, et forment des liaisons hydrogène avec des molécules d'eau.
p.13
Visualisation des structures protéiques
Quel site web est mentionné pour la visualisation des structures protéiques?
http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/pdbsum/
p.11
Visualisation des structures protéiques
Quels types de protéines sont visualisés dans l'exemple fourni?
Protéines ribosomales acides 60S.
p.1
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines
Qu'est-ce que la structure secondaire des protéines?
Repliement localisé de la chaîne peptidique avec des liaisons non covalentes.
p.6
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Comment les liaisons hydrogène sont-elles disposées dans un feuillet bêta de 4 brins anti parallèles?
Les liaisons hydrogène sont disposées de manière à relier les brins adjacents dans des directions opposées.
p.11
Visualisation des structures protéiques
Quel est le lien pour télécharger ChimeraX?
https://www.cgl.ucsf.edu/chimerax/download.html
p.24
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Qu'est-ce qu'une fermeture éclair à leucine?
Un motif de structure secondaire où un résidu de leucine apparaît tous les 7 résidus.
p.26
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Quelle enzyme est illustrée avec le motif « clé grecque »?
Nucléase de staphylococcus.
p.3
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels sont les terminaux d'une hélice alpha?
N-terminal et C-terminal.
p.6
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Comment les liaisons hydrogène sont-elles disposées dans un feuillet bêta de 4 brins parallèles?
Les liaisons hydrogène sont disposées de manière à relier les brins adjacents dans la même direction.
p.9
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels angles caractérisent les structures secondaires des protéines?
Les angles phi (Φ) et psi (Ψ).
p.8
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels sont les types de tours ou coudes β?
Type I, Type II et Type II'.
Quels sont les exemples de facteurs procaryotes montrés dans l'image?
Cro, Represseur trp, Fragment cI, Fragment Cap.
p.26
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Qu'est-ce qu'un motif « clé grecque »?
Un motif de structure secondaire formé par des brins β disposés en forme de clé grecque.
p.23
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la structure du motif α-α dans les protéines?
Deux hélices alpha reliées par une courte boucle.
p.16
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels sont les types de motifs de structure secondaire des protéines?
Les motifs α-α, les motifs β-β, et les motifs mixtes.
p.5
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Comment les brins β s'associent-ils entre eux?
Par des liaisons hydrogène.
p.8
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la fonction des boucles dans les protéines?
Elles servent d'éléments de jonction et participent à la formation de sites de liaison ou de sites actifs.
p.15
Domaines protéiques et leur fonction
Quels sont les exemples de domaines tertiaires mentionnés dans l'image?
Paquet de 4 hélices et pli de Rossmann.
p.26
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Comment se forme le motif « clé grecque »?
Par l'arrangement de brins β en une structure spécifique.
p.31
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Comment les feuillets bêta sont-ils empilés dans la fibrinoïne de la soie?
Empilement particulier des feuillets bêta.
p.35
Domaines protéiques et leur fonction
Quel est le domaine variable de la chaîne légère d'Ig?
Le domaine variable de la chaîne légère d'Ig est représenté par une structure en feuillet bêta.
p.41
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Sur quoi est principalement basé SCOP pour la classification des structures protéiques?
Sur une inspection manuelle des structures protéiques.
p.5
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Comment sont positionnés les atomes de Cα dans un brin β?
Alternativement au-dessus et au-dessous du plan.
p.29
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Qu'est-ce qu'un motif bêta-bêta-alpha?
Un motif de structure secondaire mixte composé de deux feuillets bêta suivis d'une hélice alpha.
p.31
Liaisons covalentes et non covalentes dans les protéines
Quelles interactions stabilisent la structure de la fibrinoïne de la soie?
Interactions Van der Waals.
p.34
Domaines protéiques et leur fonction
Quel domaine est responsable de l'activité kinase dans la structure tertiaire des protéines?
Le domaine tyrosine kinase.
p.35
Repliement et organisation des chaînes peptidiques
Quelle est la notion de domaine dans les repliements tertiaires des protéines?
La notion de domaine dans les repliements tertiaires des protéines se réfère à des segments distincts de la chaîne polypeptidique qui peuvent se replier indépendamment pour former des structures stables.
p.42
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels sont les niveaux de classification dans SCOP?
Familles, superfamilles, repliement et classes.
p.38
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quelle base de classification des protéines est liée à leur rôle dans les processus biologiques?
Leur fonction biologique.
p.4
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quel est le moment dipolaire de l'hélice α?
L'hélice α a un moment dipolaire.
p.6
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la différence entre un feuillet bêta de 4 brins anti parallèles et un feuillet bêta de 4 brins parallèles?
Dans un feuillet bêta de 4 brins anti parallèles, les brins sont orientés dans des directions opposées, tandis que dans un feuillet bêta de 4 brins parallèles, les brins sont orientés dans la même direction.
p.12
Visualisation des structures protéiques
Comment les feuillets bêta sont-ils souvent représentés?
Par des diagrammes topographiques.
p.15
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels motifs de structure supersecondaire sont dérivés du brin bêta?
ββ (brin-brin) et ββαβ (pli de Rossmann).
p.16
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels sont les exemples de motifs β-β?
Épingle à cheveux et clé grecque.
p.23
Domaines protéiques et leur fonction
Comment le tryptophane influence-t-il l'activité du répresseur de l'opéron tryptophane?
Le tryptophane se lie au répresseur, le rendant actif et capable de se lier à l'ADN.
p.30
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
De quoi est composée une protofibrille?
De 2 paires d’hélices bicaténaires en superhélice gauche.
p.30
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Qu'est-ce qu'une hélice enroulée (coiled coil)?
Une structure composée uniquement d'hélices α.
p.14
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels types de structures secondaires sont représentés dans la chaîne protéique?
Hélices alpha et feuillets bêta
p.15
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels sont les deux types de structures secondaires mentionnés dans l'image?
Hélice alpha et brin bêta.
p.22
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quel est le motif de Cro lié à l'ADN?
Motif hélice-tour-hélice.
p.32
Domaines protéiques et leur fonction
Que sont les domaines dans le contexte des protéines?
Des unités structurales et fonctionnelles
p.31
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la séquence répétitive dans la fibrinoïne de la soie?
Répétition (Ser - Gly - Ala - Gly)n.
p.39
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels sont les noms des deux bases de données pour la classification des protéines?
SCOP (Structural Classification of Proteins) et CATH (Class Architecture Topology and Homology)
p.43
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Que signifie SCOP dans le contexte des protéines?
Structural Classification of Proteins.
p.44
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels sont les avantages de l'approche CATH ?
Mise à jour plus rapide, Fiabilité algorithmique, Large couverture.
p.46
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels sont les quatre niveaux principaux de la hiérarchie CATH?
Classe, Architecture, Topologie, Homologie.
p.48
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quelle est l'approche utilisée par CATH pour la classification des protéines?
Combinaison d’automatisation et manuel.
p.8
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelles sont les caractéristiques des tours ou coudes β?
Ils ont 2 à 4 résidus, connectent deux brins β antiparallèles et sont classés selon les angles phi et psi des différents résidus.
p.8
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la variabilité des boucles?
Les boucles présentent une grande variabilité.
p.16
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels sont les exemples de motifs mixtes?
β-α-β et motif des protéines 'doigt de zinc' (β-β-α).
p.33
Domaines protéiques et leur fonction
Quels types de domaines peuvent être présents dans les protéines?
Un ou plusieurs domaines, tels que le domaine liant le calcium et le domaine de Kringle.
p.38
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quelle est une des bases de classification des protéines liée à leur interaction avec des solutions?
Leur solubilité dans des solutions salines.
p.43
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quel est l'objectif principal de la classification SCOP?
Classer les protéines en fonction de leurs structures et de leurs relations évolutives.
p.45
Classification des protéines selon SCop et CATH
Quels sont quelques exemples de motifs structuraux dans la classification CATH?
Baril TIM, Sandwich, Rouleau, Trefoil.
p.19
Régulation de l’expression des gènes au niveau transcriptionnel
Quel est le rôle des activateurs, répresseurs et facteurs de transcription dans la régulation de l'expression des gènes?
Ils interagissent avec l'ADN pour réguler l'expression des gènes au niveau transcriptionnel.
p.21
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quel type de motif de structure secondaire est illustré par les facteurs procaryotes dans l'image?
Hélice-tour-hélice liant l'ADN.
p.27
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la fonction reconnue du motif bêta-alpha-bêta?
Impliquée dans la formation de sites actifs ou de sites de liaison.
p.23
Domaines protéiques et leur fonction
Quel est le rôle du répresseur de l'opéron tryptophane?
Il régule l'expression des gènes en se liant à l'ADN.
p.29
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Qu'est-ce qu'un motif doigt de Zinc?
Un motif de structure secondaire qui utilise un ion zinc pour stabiliser sa structure.
p.31
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quel type de feuillets bêta est présent dans la fibrinoïne de la soie?
Feuillets bêta antiparallèles.
p.33
Domaines protéiques et leur fonction
Qu'est-ce qu'un domaine liant le calcium?
Un domaine protéique qui se lie au calcium, représenté par un triangle jaune.
p.35
Domaines protéiques et leur fonction
Quel domaine est impliqué dans la liaison au NAD de la lactate déshydrogénase?
Le domaine de liaison au NAD de la lactate déshydrogénase est représenté par une structure mixte d'hélices alpha et de feuillets bêta.
p.37
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines
Quelle est la différence entre un monomère et un dimère dans la structure quaternaire des protéines?
Un monomère est une seule sous-unité protéique, tandis qu'un dimère est composé de deux sous-unités protéiques associées.
p.36
Domaines protéiques et leur fonction
Qu'est-ce qu'un domaine dans la structure tertiaire des protéines?
Un domaine est une unité structurale distincte au sein d'une protéine, souvent associée à une fonction spécifique.
p.38
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Sur quelle base les protéines peuvent-elles être classées?
Leur solubilité dans des solutions salines, leur forme, leur fonction biologique, leur mobilité électrophorétique ou leur coefficient de sédimentation, leur structure 3D.
p.43
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Où peut-on accéder à la base de données SCOP?
https://www.ebi.ac.uk/pdbe/scop
p.17
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Qu'est-ce qu'un motif α-α?
Un motif de structure secondaire composé de deux hélices alpha.
p.22
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la structure du dimère Cro?
Deux hélices alpha reliées par un tour.
p.30
Liaisons covalentes et non covalentes dans les protéines
Quels types de liaisons stabilisent la superhélice gauche des protofibrilles?
Les liaisons de Van der Waals et les ponts disulfure (S-S).
p.34
Domaines protéiques et leur fonction
Quel domaine traverse la membrane dans la structure tertiaire des protéines?
Le domaine de l'hélice transmembranaire.
p.40
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Qu'est-ce que SCOP?
SCOP est la Classification Structurale des Protéines.
p.47
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels sont les quatre niveaux de classification dans CATH?
Classe, Architecture, Topologie, Superfamille homologue.
p.50
Interactions hydrophobes et hydrophiles dans les protéines
Quelles sont les deux types de chaînes latérales mentionnées dans l'image?
Chaînes latérales hydrophobes et chaînes latérales hydrophiles.
p.50
Repliement et organisation des chaînes peptidiques
Où sont localisés les centres actifs dans les faisceaux de quatre hélices?
Au centre du faisceau dans la zone hydrophobe.
p.56
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Comment les brins β sont-ils orientés dans une structure β antiparallèle?
Les brins β sont orientés dans des directions opposées.
p.57
Domaines protéiques et leur fonction
Dans quelles enzymes trouve-t-on les structures α/β?
Dans toutes les enzymes de la glycolyse et les transporteurs de métabolites.
p.19
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels sont les éléments clés pour l'interaction avec l'ADN dans la régulation transcriptionnelle?
Les motifs structuraux spécifiques.
p.22
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quel est le motif de structure secondaire mentionné dans l'image?
Hélice-tour-hélice liant l'ADN.
p.27
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quel est le rôle des motifs mixtes dans les protéines?
Ils peuvent être impliqués dans la formation de sites actifs ou de sites de liaison.
p.23
Domaines protéiques et leur fonction
Quelle est la différence entre le répresseur actif et le répresseur inactif de l'opéron tryptophane?
Le répresseur actif se lie à l'ADN pour inhiber la transcription, tandis que le répresseur inactif ne se lie pas à l'ADN.
p.29
Liaisons covalentes et non covalentes dans les protéines
Quel est le rôle de l'ion zinc dans le motif doigt de Zinc?
Il stabilise la structure du motif.
p.35
Domaines protéiques et leur fonction
Quel est le domaine unique du cytochrome b562?
Le domaine unique du cytochrome b562 est représenté par une structure en hélice alpha.
p.36
Repliement et organisation des chaînes peptidiques
Comment les domaines contribuent-ils à la structure tertiaire des protéines?
Les domaines sont des segments de la protéine qui se replient indépendamment et contribuent à la formation de la structure tertiaire globale.
p.38
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quelle base de classification des protéines est liée à leur comportement dans un champ électrique?
Leur mobilité électrophorétique ou leur coefficient de sédimentation.
p.40
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels types de protéines peuvent être explorés par type de repliement dans SCOP?
Protéines à 4 hélices, protéines membranaires, protéines riches en ponts disulfures, et protéines intrinsèquement désordonnées.
p.46
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quel type de données peut-on trouver dans la base de données CATH?
Des informations sur les domaines protéiques, leur architecture, topologie et homologie.
p.49
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels types de faisceaux sont présents dans les structures à domaine α?
Faisceaux de quatre hélices.
p.55
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Qu'est-ce que le motif « gâteau roulé » dans les structures β antiparallèles?
C'est une organisation de 8 brins β en longue épingle à cheveux, enroulée autour d'un tonneau.
p.48
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Comment est la granularité dans la classification SCOP?
Très fine, relation évolutive poussée.
p.58
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines
Quelle est la caractéristique principale de la structure de tonneau fermé (TIM barrel)?
Elle forme une structure cylindrique fermée.
p.25
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Quel est un exemple de protéine contenant une épingle à cheveux bêta?
L'inhibiteur de la trypsine bovine.
p.34
Domaines protéiques et leur fonction
Quel domaine est situé juste après la membrane dans la structure tertiaire des protéines?
Le segment qui jouxte la membrane.
p.39
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quelles sont les quatre classes de protéines établies par Levitt et Chlothia en 1976?
Classe α, Classe β, Classe α/β, Classe α+β
p.40
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels types de protéines peuvent être explorés dans SCOP?
Toutes les protéines alpha, toutes les protéines bêta, les protéines alpha et bêta (a/b), les protéines alpha et bêta (a+b), et les protéines multi-domaines.
p.44
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quel est un inconvénient potentiel de l'automatisation dans CATH ?
Elle peut manquer de nuances dans l'identification de certaines relations évolutives plus complexes.
p.53
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Quels sont les brins ββ adjacents dans la séquence et dans la structure 3D du tonneau alterné?
Les brins ββ adjacents dans la séquence et dans la structure 3D du tonneau alterné.
p.53
Repliement et organisation des chaînes peptidiques
Comment se replie la protéine plasmatique liant le rétinol?
Lors du repliement, 2 feuillets β (vert et bleu) sont collés par des brins (rouge).
p.48
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Comment est la granularité dans la classification CATH?
Hiérarchie structurelle claire.
p.56
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Quels types de motifs peuvent être observés dans les structures β antiparallèles?
Des motifs comme les épingles à cheveux et les clés grecques peuvent être observés.
p.29
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels types de motifs sont inclus dans les motifs mixtes?
Les motifs qui combinent des éléments de structure secondaire comme les hélices alpha et les feuillets bêta.
p.30
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Par quoi sont réticulées les microfibrilles?
Par des ponts disulfure (S-S).
p.41
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quelles sont les différentes hiérarchies de classification dans SCOP?
Familles, Superfamilles, Repliement et Classes.
p.44
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels sont les quatre niveaux de classification des protéines selon CATH ?
Classe, Architecture, Topologie, et Homologie.
p.44
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Pourquoi l'automatisation est-elle un avantage pour CATH ?
Elle permet une mise à jour plus rapide et fournit une approche objective et reproductible.
p.47
Visualisation des structures protéiques
Quel type de structure protéique est illustré dans le domaine CATH 1n5uA02?
Une structure protéique avec des hélices alpha et des feuillets bêta.
p.49
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la classe de structure la moins représentée dans les protéines à domaine α?
Les faisceaux d'hélices α reliées par des boucles ou repliement globine.
p.51
Repliement et organisation des chaînes peptidiques
Les hélices adjacentes dans la séquence sont-elles toujours adjacentes dans la structure?
Non, les hélices adjacentes dans la séquence ne sont pas forcément adjacentes dans la structure.
p.48
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels sont les inconvénients de la classification SCOP?
Mise à jour lente, subjectivité possible.
p.57
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Quel motif est caractéristique des structures α/β?
Motifs β-α-β avec des brins β parallèles.
p.58
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines
Quelle est la caractéristique principale de la structure de feuillet tors ouvert?
Elle forme une structure en feuillet ouvert.
p.33
Domaines protéiques et leur fonction
Quels sont les exemples de protéines contenant des domaines de Kringle?
Urokinase, Facteur IX, Plasminogène.
p.41
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels critères SCOP utilise-t-il pour classifier les protéines?
Des critères de similitude structurelle et évolutive.
p.41
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels sont les avantages de l'approche manuelle de SCOP?
Précision humaine et granularité élevée.
p.46
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quel est le site web pour accéder à la hiérarchie CATH?
http://www.cathdb.info/browse/tree
p.54
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quel type de structure secondaire est présent dans la gamma-cristalline?
Structures β antiparallèles
p.53
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Quelle est la structure de la protéine plasmatique liant le rétinol?
1 feuillet β de 8 brins β tors et courbes.
p.49
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la structure de la sous-unité de la protéine Rop?
2 hélices alpha antiparallèles reliées par une boucle de 3 acides aminés.
p.52
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Comment sont arrangés les brins β antiparallèles dans les structures β antiparallèles?
Ils sont arrangés en 2 feuillets avec 4 à plus de 10 brins.
p.58
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines
Quels sont les deux groupes de structures α/β mentionnés?
Tonneau fermé (TIM barrel) et Feuillet tors ouvert.
p.30
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la caractéristique des macrofibrilles?
Elles sont plus ou moins rigides.
p.31
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelles sont les propriétés mécaniques de la fibrinoïne de la soie?
Flexible et non extensible.
p.34
Domaines protéiques et leur fonction
Quel est le segment terminal dans la structure tertiaire des protéines?
Le segment carboxy-terminal.
p.36
Repliement et organisation des chaînes peptidiques
Quelle est la différence entre la structure secondaire et la structure tertiaire des protéines?
La structure secondaire se réfère à des motifs réguliers comme les hélices alpha et les feuillets bêta, tandis que la structure tertiaire est le repliement tridimensionnel global de la chaîne polypeptidique.
p.45
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Qu'est-ce que CATH dans le contexte des protéines?
CATH est un système de classification des structures protéiques.
p.46
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Qu'est-ce que CATH dans le contexte des protéines?
CATH est une classification hiérarchique des structures protéiques.
p.50
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Comment sont disposées les hélices dans la séquence et dans la structure 3D?
Les hélices sont adjacentes dans la séquence et dans la structure 3D.
p.57
Repliement et organisation des chaînes peptidiques
Comment est organisé le feuillet β dans les structures α/β?
Feuillet β central parallèle ou mixte entouré d’hélices α.
p.31
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Comment sont arrangées les chaînes latérales de Gly et de Ala dans la fibrinoïne de la soie?
Arrangement particulier des chaînes latérales de Gly et de Ala.
p.34
Domaines protéiques et leur fonction
Quels sont les domaines riches en cystéines dans la structure tertiaire des protéines?
Les domaines de fixation du ligand.
p.42
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Où peut-on trouver des informations sur la classification SCOP?
Sur le site https://www.ebi.ac.uk/pdbe/scop
p.47
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Que signifie l'acronyme CATH dans la classification des protéines?
CATH signifie Class, Architecture, Topology, Homologous superfamily.
p.54
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Quels motifs structuraux sont présents dans un domaine de gamma-cristalline?
2 motifs « clé grecque », 2 feuillets bêta, 1 tonneau distordu
p.48
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels sont les avantages de la classification SCOP?
Très détaillé, précisions évolutives fines.
p.48
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels sont les inconvénients de la classification CATH?
Moins de nuances dans certains cas.
p.58
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines
Quel est un exemple de protéine avec une structure de tonneau fermé?
Triose phosphate isomérase.
p.37
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines
Qu'est-ce que la structure quaternaire des protéines?
La structure quaternaire des protéines est l'arrangement spatial des sous-unités protéiques (monomères) pour former un complexe fonctionnel (dimère, trimère, etc.).
p.42
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Qu'est-ce que SCOP?
SCOP est une classification des protéines en familles, superfamilles, repliement et classes.
p.44
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quelle approche utilise CATH pour classer les structures protéiques ?
CATH utilise une combinaison d’approches automatiques et manuelles.
p.44
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels sont les inconvénients de l'approche CATH ?
Moins de finesse dans certains cas, Moins d’attention individuelle.
p.47
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quel est le but principal de la base de données CATH?
Classer les domaines protéiques en fonction de leur structure et de leur homologie.
p.59
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Qu'est-ce qu'un feuillet β localisé dans une zone restreinte du domaine?
Un feuillet β localisé dans une zone restreinte du domaine est tassé contre plusieurs hélices α.
p.58
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines
Quel est un exemple de protéine avec une structure de feuillet tors ouvert?
Domaine de liaison des nucléotides, déshydrogénases et kinases.
p.33
Domaines protéiques et leur fonction
Qu'est-ce qu'un domaine de Kringle?
Un domaine protéique représenté par un carré bleu.
p.37
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines
Pourquoi la structure quaternaire est-elle importante pour la fonction des protéines?
La structure quaternaire permet aux protéines de former des complexes fonctionnels qui peuvent avoir des propriétés et des fonctions spécifiques, souvent essentielles pour l'activité biologique.
p.36
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quels sont les deux types de structures secondaires illustrés dans l'image?
Hélice alpha et feuillet bêta.
p.54
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Quel est le nom du motif structural spécifique trouvé dans la gamma-cristalline?
Tonneau à « clé grecque »
p.51
Interactions hydrophobes et hydrophiles dans les protéines
Quels types de contacts sont conservés dans le repliement globine?
Les contacts hélice-hélice et hélice-hème avec une conservation absolue de l’hydrophobicité des résidus.
p.55
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la disposition des brins β dans le motif « gâteau roulé »?
Tous les brins β sont antiparallèles.
p.55
Visualisation des structures protéiques
Quel type de diagramme est utilisé pour représenter le motif « gâteau roulé »?
Un diagramme topographique.
p.52
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la structure des brins β antiparallèles?
Ils sont arrangés en 2 feuillets.
p.41
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels sont les inconvénients de l'approche manuelle de SCOP?
Mise à jour lente et classification plus subjective.
p.43
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels sont les principaux niveaux de classification dans SCOP?
Familles, superfamilles, repliement et classes.
p.45
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels types de structures sont inclus dans la classification CATH?
α-hélices, β-feuillets, α/β structures, et structures peu ordonnées.
p.47
Visualisation des structures protéiques
Quelle méthode a été utilisée pour déterminer la structure du domaine CATH 1n5uA02?
Cristallographie aux rayons X.
p.48
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels sont les avantages de la classification CATH?
Mise à jour rapide, large couverture.
p.56
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est la caractéristique principale des structures β antiparallèles?
Les brins β adjacents sont orientés dans des directions opposées.
p.40
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quelle est l'adresse URL pour accéder à la base de données SCOP?
https://www.ebi.ac.uk/pdbe/scop
p.45
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quel est l'objectif principal de la classification CATH?
Organiser et classer les structures protéiques en fonction de leurs caractéristiques structurelles et fonctionnelles.
p.48
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quelle est l'approche utilisée par SCOP pour la classification des protéines?
Inspection manuelle assistée.
p.50
Domaines protéiques et leur fonction
Quels sont les exemples de protéines mentionnées dans l'image?
Cytochrome b562 et Myoémérythrine.
p.52
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels types de protéines sont inclus dans le deuxième plus grand groupe de structure?
Des enzymes, des protéines de transport, des anticorps et des protéines d’enveloppe virale.
p.56
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Qu'est-ce qu'une structure β antiparallèle?
Une structure β antiparallèle est une disposition des brins β dans laquelle les brins adjacents sont orientés dans des directions opposées.
p.59
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines
Quel exemple de protéine présente une structure α + β avec un feuillet β tassé contre plusieurs hélices α?
Le lysozyme du bactériophage T4.
p.45
Classification des protéines selon SCOP et CATH
Quels sont les quatre niveaux de la hiérarchie CATH?
Classe, Architecture, Topologie, Homologie.
p.53
Domaines protéiques et leur fonction
Où se lie la molécule de rétinol dans la protéine plasmatique?
La molécule de rétinol est liée à l’intérieur du tonneau.
p.57
Motifs de structure secondaire : hélice alpha et feuillet bêta
Quelle est l'alternance typique dans les structures α/β?
Alternance de brins β et d’hélices α.
p.56
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Comment les brins β sont-ils connectés dans une structure β antiparallèle?
Les brins β sont souvent connectés par des boucles ou des épingles à cheveux.
p.51
Repliement et organisation des chaînes peptidiques
Quelle est la conservation de la structure 3D du repliement globine dans différentes espèces?
La structure 3D est conservée avec une homologie de séquences de 16 à 99%.
p.55
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Comment sont organisés les brins β dans le motif « gâteau roulé »?
Ils sont organisés en longue épingle à cheveux et enroulés autour d'un tonneau.
p.52
Exemples de motifs structuraux : épingle à cheveux, clé grecque
Quels sont les trois types de structures en tonneau mentionnés?
Tonneau clé grecque, tonneau alterné, tonneau « gâteau roulé ».
p.59
Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines
Quelle est la caractéristique principale des structures α + β?
Les feuillets β sont localisés dans des zones restreintes du domaine et tassés contre plusieurs hélices α.
