Quelle classification des protéines utilise leur mobilité électrophorétique ou leur coefficient de sédimentation?
Lipoprotéines plasmatiques
p.2
Propriétés et fonctions des protéines
Que signifie le terme « protéine » et d'où vient-il ?
Le terme « protéine » vient de « prôtos » qui signifie « qui occupe le premier rang ».
p.11
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés ont des chaînes latérales hydroxylées (groupe OH) ?
Sérine (Ser, S), Thréonine (Thr, T), Tyrosine (Tyr, Y)
p.1
Modifications post-traductionnelles
Quelles sont les modifications post-traductionnelles des protéines?
Les modifications chimiques qui surviennent après la synthèse des protéines, comme la phosphorylation, la glycosylation, l'acétylation, etc.
p.8
Acides aminés et leur classification
De quoi dépend l'état d'ionisation des acides aminés?
L'état d'ionisation dépend du pH environnant.
p.4
Structure spatiale des protéines
Quels sont les quatre niveaux de structure des protéines?
Structure primaire, structure secondaire, structure tertiaire, structure quaternaire.
p.9
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés appartiennent à la catégorie des acides aminés à chaîne aromatique?
Phénylalanine, tryptophane.
Quelles sont les différentes classes de protéines?
Les protéines peuvent être classées en fonction de leur structure, fonction ou composition, telles que les enzymes, les protéines de transport, les protéines structurales, etc.
p.3
Propriétés et fonctions des protéines
Quels types de protéines sont impliqués dans l'attaque et la défense de l'organisme?
Les toxines, les immunoglobulines et les facteurs de coagulation sont impliqués dans l'attaque et la défense de l'organisme.
Qu'est-ce qu'une protéine simple?
Une protéine composée uniquement d'acides aminés, sans aucun élément non protéique. Exemple : l'albumine.
p.11
Liaisons covalentes et non covalentes
Quelle liaison covalente peut se former entre deux cystéines ?
Pont disulfure (Cys-S-S-Cys)
p.3
Propriétés et fonctions des protéines
Quelle est l'origine du mot 'protéine'?
Le mot 'protéine' vient de 'prôtos' qui signifie 'qui occupe le premier rang'.
p.8
Acides aminés et leur classification
Quel est l'état d'ionisation des acides aminés en solution aqueuse?
Les acides aminés sont ionisés en solution aqueuse.
p.9
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés appartiennent à la catégorie des acides aminés à chaîne aliphatique?
Glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine, proline.
Qu'est-ce qu'une hétéroprotéine (ou protéine conjuguée)?
Une protéine associée à une partie non protéique. Exemple : glycoprotéine (glucide), lipoprotéine (lipide).
p.19
Liaisons covalentes et non covalentes
Qu'est-ce qu'une liaison hydrogène?
C'est le partage d'un proton entre deux atomes électronégatifs, se formant entre des groupements polaires.
p.7
Acides aminés et leur classification
Quelles sont les deux fonctions principales présentes dans la structure d'un acide aminé?
Fonction acide carboxylique et fonction amine primaire.
p.4
Structure spatiale des protéines
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine?
Repliement d'une chaîne peptidique dans l'espace.
p.4
Structure spatiale des protéines
Qu'est-ce qu'un hétéro-oligomère?
Une protéine complexe composée de sous-unités différentes.
p.11
Modifications post-traductionnelles
Quels acides aminés peuvent fixer un phosphate pour la phosphorylation des protéines ?
Sérine, Thréonine, Tyrosine
p.15
Acides aminés et leur classification
Quels sont les acides aminés avec des groupes R non polaires et aliphatiques?
Glycine, Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Méthionine
p.18
Liaisons covalentes et non covalentes
Qu'est-ce qu'une liaison hydrogène?
Partage d’un proton entre deux atomes électronégatifs.
p.17
Liaisons covalentes et non covalentes
Quelles sont les caractéristiques des interactions moléculaires non covalentes dans les molécules biologiques?
Elles sont facilement réversibles.
p.30
Code génétique et ARN de transfert
Où se trouve l'anticodon sur la molécule d'ARNt?
L'anticodon se trouve à la boucle inférieure de la structure en feuille de trèfle.
p.1
Acides aminés et leur classification
Quels sont les rappels/acquis indispensables pour comprendre les protéines?
Les connaissances de base sur les acides aminés, les liaisons peptidiques et les structures primaires des protéines.
Sur quelle base les protéines peuvent-elles être classées en fonction de leur solubilité dans des solutions salines?
Albumines, globulines, histones
p.3
Propriétés et fonctions des protéines
Quel rôle jouent les protéines dans les processus biologiques?
Les protéines jouent un rôle prépondérant dans la plupart des processus biologiques.
Quels sont les exemples de protéines classées selon leur fonction biologique?
Enzymes, protéines de stockage, protéines de régulation, protéines structurales
p.4
Acides aminés et leur classification
Combien d'acides aminés constitutifs composent les protéines?
20 acides aminés constitutifs.
p.4
Structure spatiale des protéines
Qu'est-ce qu'un homo-oligomère?
Une protéine complexe composée de sous-unités identiques.
p.9
Acides aminés et leur classification
Qu'est-ce qu'un acide aminé essentiel?
Un acide aminé non synthétisé par l'homme.
p.15
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés ont des groupes R polaires et non chargés?
Sérine, Thréonine, Cystéine, Proline, Asparagine, Glutamine
Quels types de protéines sont classés en fonction de leur forme?
Protéines fibreuses (rayons axiaux >10) et protéines globulaires (rayons axiaux <10)
p.3
Propriétés et fonctions des protéines
Quels sont les rôles des protéines dans la communication intra et extra cellulaire?
Les protéines agissent comme hormones et récepteurs dans la communication intra et extra cellulaire.
p.4
Propriétés et fonctions des protéines
Qu'est-ce qu'une protéine?
Un polymère d'acides aminés.
p.7
Acides aminés et leur classification
Qu'est-ce qui rend le carbone α d'un acide aminé asymétrique?
La présence de 2 stéréoisomères (sauf glycine).
p.4
Structure spatiale des protéines
Quels sont les motifs structuraux de base des protéines?
Hélice alpha, feuillet bêta, tours et coudes.
p.9
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés appartiennent à la catégorie des acides aminés à fonction basique?
Histidine, lysine, arginine.
p.14
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés ont des chaînes latérales contenant des cycles aromatiques?
Tyrosine, Phénylalanine, Tryptophane
p.2
Propriétés et fonctions des protéines
Quel est le rôle des enzymes dans le métabolisme ?
Les enzymes catalysent l'essentiel des réactions chimiques du vivant.
p.3
Propriétés et fonctions des protéines
Comment les protéines participent-elles au transport et au stockage des molécules?
Les protéines fixent, transportent ou stockent des molécules comme l'O2 (hémoglobine ou myoglobine) et le fer (ferritine ou transferrine), et transfèrent des électrons.
p.9
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés appartiennent à la catégorie des acides aminés à fonction alcool?
Sérine, thréonine, tyrosine.
p.14
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés contiennent un cycle phényl?
Tyrosine et Phénylalanine
p.18
Liaisons covalentes et non covalentes
Entre quels types de groupements se forment les liaisons hydrogènes?
Entre groupements polaires.
p.1
Relations structure-fonction des protéines
Pouvez-vous donner des exemples de relations structure-fonction des protéines?
La structure tridimensionnelle d'une enzyme détermine sa capacité à catalyser une réaction spécifique.
Comment les protéines peuvent-elles être classées en fonction de leur structure 3D?
Par analogies dans la structure et bases de classification, comme la présence de domaines communs (ex: fixation à l'ADN)
p.6
Modifications post-traductionnelles
Qu'est-ce qu'une protéine modifiée?
Une protéine dont la modification est réversible. Exemple : phosphorylation, méthylation.
p.15
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés ont des groupes R aromatiques?
Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophane
p.1
Méthodes de détermination de la structure des protéines
Comment peut-on déterminer la structure d'une protéine?
Par des méthodes comme la cristallographie aux rayons X, la résonance magnétique nucléaire (RMN) et la cryo-microscopie électronique.
p.10
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés ont des chaînes latérales aliphatiques?
Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Glycine.
p.4
Structure spatiale des protéines
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine?
Séquence en acides aminés liés par covalence, déterminée génétiquement.
p.2
Propriétés et fonctions des protéines
Comment les protéines contribuent-elles à l'architecture cellulaire et tissulaire ?
Les protéines assurent le soutien mécanique et la forme des cellules, des tissus et des organismes.
p.2
Propriétés et fonctions des protéines
Quel est le rôle des protéines dans l'expression des gènes ?
Les protéines sont mobilisées pour décoder l'information génétique et réguler l'expression génétique.
p.4
Structure spatiale des protéines
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine?
Conformation répétitive localisée, incluant l'hélice alpha et le feuillet bêta.
p.13
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés ont des chaînes latérales basiques?
Histidine, Lysine, Arginine.
p.17
Liaisons covalentes et non covalentes
Quelle est la force d'une liaison hydrogène dans le vide et dans l'eau?
Dans le vide: 4 kcal/mole, dans l'eau: 1 kcal/mole.
p.20
Liaisons covalentes et non covalentes
Quels facteurs influencent la force des liaisons électrostatiques selon la loi de Coulomb?
Les magnitudes des charges (q1 et q2), la distance entre les centres des charges (r), et la constante de Coulomb (k).
p.24
Code génétique et ARN de transfert
Quel est le rôle de l'ARNt dans la biosynthèse des protéines?
L'ARNt (ARN de transfert) agit comme traducteur ou adaptateur, transportant les acides aminés.
p.23
Liaisons covalentes et non covalentes
Quels types de liaisons peuvent se former entre les acides aminés?
Liaisons covalentes, liaisons hydrogènes, liaisons électrostatiques, interactions de Van der Waals, interactions hydrophobes.
p.1
Structure spatiale des protéines
Qu'est-ce que la structure spatiale des protéines?
La disposition tridimensionnelle des atomes dans une protéine.
p.2
Propriétés et fonctions des protéines
Quel rôle jouent les protéines dans les processus biologiques ?
Les protéines jouent un rôle prépondérant dans la plupart des processus biologiques.
p.2
Propriétés et fonctions des protéines
Comment les protéines peuvent-elles servir de source d'énergie ?
Certaines protéines peuvent servir de source d'énergie ou de réserve d'acides aminés.
p.8
Acides aminés et leur classification
Quelle est la forme ionisée des acides aminés à pH 6?
NH3+ et COO- (Zwitterion).
Qu'est-ce qu'une apo-protéine?
Une protéine sans cofacteur ou groupement prosthétique, donc non fonctionnelle. Exemple : apo-hémoglobine (sans l'hème).
p.15
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés ont des groupes R chargés positivement?
Lysine, Arginine, Histidine
p.17
Liaisons covalentes et non covalentes
Quelles sont les propriétés de l'eau mentionnées dans le texte?
L'eau est polaire, cohésive et solvate les molécules polaires.
p.19
Liaisons covalentes et non covalentes
Entre quels types de groupements se forment les liaisons hydrogènes?
Entre des groupements polaires.
p.22
Liaisons covalentes et non covalentes
Qu'est-ce que l'auto-association de composés apolaires?
C'est l'association de composés apolaires dans un environnement aqueux.
p.24
Code génétique et ARN de transfert
Quel est le rôle de l'ARNm dans la biosynthèse des protéines?
L'ARNm (ARN messager) contient le message, l’information codée.
p.23
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés sont chargés négativement?
Acide Aspartique, Acide Glutamique.
p.31
Code génétique et ARN de transfert
De quoi dépend l'acide aminé porté par l'ARNt?
De l'anticodon qui le caractérise.
p.3
Propriétés et fonctions des protéines
Comment les protéines contribuent-elles à la motricité?
Les protéines effectuent un travail mécanique tel que le mouvement des flagelles, la contraction des muscles ou la migration des chromosomes.
p.11
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés ont des chaînes latérales contenant des atomes de soufre ?
Méthionine (Met, M), Cystéine (Cys, C)
Qu'est-ce qu'une holo-protéine?
Une protéine avec son cofacteur ou groupement prosthétique, donc fonctionnelle. Exemple : holo-hémoglobine (avec l'hème).
p.16
Liaisons covalentes et non covalentes
Qu'est-ce qu'une liaison covalente?
Une liaison covalente est formée par la mise en commun (partage d’électrons) d’au moins une paire d’électrons entre deux atomes.
p.26
Modifications post-traductionnelles
Qu'est-ce que l'épissage du pré-ARNm?
L'élimination des introns et la connexion des exons par le spliceosome.
p.24
Biosynthèse des protéines et traduction
Quelle est la fonction des amino-acyl-ARNt-synthétases?
Ce sont des enzymes qui chargent les ARNt.
p.31
Code génétique et ARN de transfert
Quelle est la fonction des amino-acyl-ARNt-synthétases?
Elles couplent chaque acide aminé à l'ARNt approprié.
p.29
Structure spatiale des protéines
Quelle est la structure des ARNt?
Ils ont une structure tridimensionnelle précise.
p.33
Biosynthèse des protéines et traduction
Quelles sont les deux sous-unités d'un ribosome?
La petite sous-unité (vert foncé) et la grosse sous-unité (vert pâle).
p.39
Liaisons covalentes et non covalentes
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique?
Une liaison formée par la condensation du groupe α-carboxyle d'un acide aminé avec le groupe α-aminé d'un autre acide aminé.
p.39
Structure spatiale des protéines
Quel est le résidu carboxy-terminal dans une chaîne polypeptidique?
Le résidu final de la chaîne polypeptidique.
p.35
Biosynthèse des protéines et traduction
Où sont localisés les polyribosomes liés?
Au réticulum endoplasmique rugueux (RER).
p.44
Structure spatiale des protéines
Quels types de structures secondaires peuvent être identifiés dans les graphiques de Ramachandran?
Les structures secondaires identifiables incluent l'hélice α, l'hélice 3_10, l'hélice π, l'hélice du collagène, les feuillets β antiparallèles et parallèles.
p.2
Propriétés et fonctions des protéines
Quels processus biologiques impliquent les protéines dans l'expression des gènes ?
Les protéines sont impliquées dans la transcription, la traduction et la régulation de l'expression génétique.
p.4
Structure spatiale des protéines
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine?
Arrangement spatial d'une protéine multimérique.
p.12
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés ont des chaînes latérales contenant des groupements acides?
Acide aspartique (Asp, D) et Acide glutamique (Glu, E).
p.21
Liaisons covalentes et non covalentes
Comment se calcule la distance de contact de Van der Waals?
Somme des rayons de Van der Waals des deux atomes.
p.22
Liaisons covalentes et non covalentes
Quel effet a le déplacement des molécules d’eau ordonnées vers l’eau en masse sur l'entropie (ΔS) et l'énergie libre de Gibbs (ΔG)?
Il conduit à une augmentation de ΔS et donc une diminution de ΔG.
p.24
Biosynthèse des protéines et traduction
Quel est le rôle des ribosomes dans la biosynthèse des protéines?
Les ribosomes sont des machineries catalytiques qui assemblent les acides aminés.
p.27
Code génétique et ARN de transfert
Quel est le problème du codage dans le code génétique?
Comment l’information de la séquence linéaire nucléotidique de l’ARN est-elle traduite en une séquence linéaire d’acides aminés?
p.29
Modifications post-traductionnelles
Quelles modifications ultérieures subissent les ARNt dans le cytoplasme?
Fixation à l'extrémité 3' d'une séquence CCA et fixation de l'acide aminé.
p.28
Code génétique et ARN de transfert
Pourquoi dit-on que le code génétique est presque universel?
Parce qu'il est le même pour presque tous les organismes.
p.33
Biosynthèse des protéines et traduction
Quel est le rôle du site P dans le ribosome?
Le site P est le site de liaison pour le peptidyl-ARNt.
p.34
Biosynthèse des protéines et traduction
Quelle est la fonction du codon d'arrêt?
Le codon d'arrêt signale la fin de la traduction et la libération de la chaîne polypeptidique nouvellement synthétisée.
p.36
Biosynthèse des protéines et traduction
Quel est le rôle de la sous-unité ribosomique petite dans l'initiation de la traduction?
Elle se lie à l'ARNm et initie la traduction.
p.35
Biosynthèse des protéines et traduction
Quelle est la fonction principale des polyribosomes?
La biosynthèse des protéines.
p.46
Liaisons covalentes et non covalentes
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique?
Une liaison peptidique est une liaison plane entre les acides aminés dans une protéine.
p.47
Liaisons covalentes et non covalentes
Quels types de liaisons non covalentes contribuent à la compétence fonctionnelle des protéines?
Les interactions hydrophobes, les interactions de Van der Waals, les liaisons électrostatiques, et les liaisons hydrogènes.
p.9
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés appartiennent à la catégorie des acides aminés à fonction acide?
Acide glutamique, acide aspartique.
p.17
Liaisons covalentes et non covalentes
Quelle est la force d'une attraction de van der Waals par atome dans le vide et dans l'eau?
Dans le vide: 0,1 kcal/mole, dans l'eau: 0,1 kcal/mole.
p.21
Liaisons covalentes et non covalentes
De quoi dépend la distance la plus proche possible entre deux atomes?
Des rayons des sphères de Van der Waals de chacun.
p.20
Liaisons covalentes et non covalentes
Qu'est-ce qu'une liaison électrostatique?
Une liaison chimique forte résultant de la force d'attraction entre les charges opposées des ions.
p.27
Code génétique et ARN de transfert
Combien de bases et d'acides aminés sont impliqués dans le code génétique?
4 bases et 20 acides aminés.
p.27
Code génétique et ARN de transfert
Quel est le motif élémentaire de lecture dans le code génétique?
Le codon formé par 3 nucléotides.
p.28
Code génétique et ARN de transfert
Combien de codons sont non codants et que représentent-ils?
3 codons non codants, appelés codons stop.
p.40
Liaisons covalentes et non covalentes
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique?
Une liaison amide particulière.
p.38
Biosynthèse des protéines et traduction
Quel est le rôle de l'ARNt peptidyl dans la traduction?
L'ARNt peptidyl est attaché à l'extrémité C-terminale de la chaîne polypeptidique en croissance.
p.37
Biosynthèse des protéines et traduction
Quel type de mécanisme est la traduction?
Un mécanisme hautement régulé.
p.44
Structure spatiale des protéines
Quels sont les angles phi (Φ) et psi (Ψ) pour une chaîne totalement déroulée?
Pour une chaîne totalement déroulée, les angles phi (Φ) et psi (Ψ) sont proches de 180°.
p.18
Liaisons covalentes et non covalentes
Que provoque une grande électronégativité?
Une charge partielle négative (δ-) par rapport à l’autre atome (δ+).
p.22
Liaisons covalentes et non covalentes
Pourquoi les interactions hydrophobes se produisent-elles?
Parce que l’eau se lie fortement à elle-même.
p.26
Biosynthèse des protéines et traduction
Où est synthétisé l'ARN messager chez les eucaryotes?
Dans le noyau par l'ARN polymérase de type II sous forme d'un pré-ARNm.
p.28
Code génétique et ARN de transfert
Qu'est-ce qu'un code génétique non chevauchant?
Chaque codon est lu indépendamment, sans chevauchement avec les codons voisins.
p.32
Biosynthèse des protéines et traduction
Combien de protéines composent le ribosome eucaryote?
82 protéines (49 dans la sous-unité 60S et 33 dans la sous-unité 40S)
p.32
Biosynthèse des protéines et traduction
Quels sont les composants principaux de la sous-unité 60S du ribosome eucaryote?
ARNr 5S, ARNr 28S, ARNr 5.8S et 49 protéines
p.34
Biosynthèse des protéines et traduction
Quel est le rôle de la coiffe 5' dans la traduction?
La coiffe 5' aide à l'initiation de la traduction en se liant aux facteurs d'initiation comme eIF-4E.
p.34
Biosynthèse des protéines et traduction
Comment les ribosomes se déplacent-ils le long de l'ARN messager?
Les ribosomes se déplacent le long de l'ARN messager en lisant les codons et en ajoutant les acides aminés correspondants à la chaîne polypeptidique en croissance.
p.36
Biosynthèse des protéines et traduction
Qu'est-ce qui marque la terminaison de la traduction?
La libération de la chaîne polypeptidique et la dissociation du ribosome.
p.45
Structure spatiale des protéines
Que peuvent former les chaînes latérales polaires à la périphérie de la molécule ?
Des liaisons hydrogène avec l'eau.
p.44
Structure spatiale des protéines
Quelle est la différence entre les feuillets β antiparallèles et parallèles dans les graphiques de Ramachandran?
Les feuillets β antiparallèles et parallèles occupent des régions différentes dans les graphiques de Ramachandran, indiquant des combinaisons d'angles phi (Φ) et psi (Ψ) distinctes.
p.12
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés sont les amides de l'acide aspartique et de l'acide glutamique?
Asparagine (Asn, N) et Glutamine (Gln, Q).
p.14
Acides aminés et leur classification
Pourquoi les cycles aromatiques des acides aminés absorbent-ils fortement dans l'ultraviolet?
Parce qu'ils contiennent des électrons π délocalisés.
p.25
Biosynthèse des protéines et traduction
De quoi est composée la machinerie cellulaire impliquée dans la biosynthèse des protéines?
De différentes molécules d'ARN et de protéines.
p.20
Liaisons covalentes et non covalentes
Comment la présence de l'eau et des sels affecte-t-elle les liaisons électrostatiques?
Elle les affecte en diminuant leur force.
p.20
Liaisons covalentes et non covalentes
Comment les distances des liaisons électrostatiques se comparent-elles à celles des liaisons hydrogène?
Les liaisons électrostatiques ont des distances plus longues que les liaisons hydrogène.
p.24
Biosynthèse des protéines et traduction
Quels sont les éléments nécessaires pour synthétiser une protéine?
Les acides aminés, l'ARNm, l'ARNt, les amino-acyl-ARNt-synthétases, les ribosomes et les facteurs protéiques.
p.33
Biosynthèse des protéines et traduction
Combien de sites de liaison à l'ARN possède chaque ribosome?
Quatre sites de liaison à l'ARN.
p.34
Biosynthèse des protéines et traduction
Quelle est la fonction de la protéine de liaison au poly-A?
La protéine de liaison au poly-A stabilise l'ARN messager et facilite la traduction en formant une boucle circulaire avec la coiffe 5'.
p.37
Biosynthèse des protéines et traduction
Quelles sont les trois étapes principales du mécanisme de traduction?
Initiation, élongation, terminaison.
p.35
Biosynthèse des protéines et traduction
Quel est le rôle du réticulum endoplasmique rugueux (RER) dans la cellule?
Il est impliqué dans la synthèse et le transport des protéines.
p.17
Liaisons covalentes et non covalentes
Quelle est la force d'une liaison ionique dans le vide et dans l'eau?
Dans le vide: 80 kcal/mole, dans l'eau: 3 kcal/mole.
p.19
Liaisons covalentes et non covalentes
De quoi dépendent l'énergie et la longueur d'une liaison hydrogène?
Des valeurs d'électronégativité des partenaires.
p.21
Liaisons covalentes et non covalentes
Quelle est la force des interactions de Van der Waals?
Faibles et moins spécifiques (1 kcal/mole).
p.22
Liaisons covalentes et non covalentes
À quoi se réfèrent les interactions hydrophobes?
À l’association de composés non-polaires dans un milieu aqueux.
p.20
Liaisons covalentes et non covalentes
Quels sont les autres noms pour les liaisons électrostatiques?
Liaisons ioniques ou pont salin.
p.29
Modifications post-traductionnelles
Quelles bases modifiées importantes contiennent les ARNt?
Ils contiennent des bases modifiées comme l'inosine.
p.38
Biosynthèse des protéines et traduction
Que se passe-t-il avec la molécule d'ARNt après la libération de son lien peptidyl?
La molécule d'ARNt est libérée de son lien peptidyl.
p.43
Structure spatiale des protéines
Quels sont les deux types de liberté de rotation qui permettent de modifier la conformation spatiale d'une chaîne polypeptidique?
La liberté de rotation de l'angle phi autour de la liaison Cα et l'azote amidique, et la liberté de rotation de l'angle psi autour de la liaison Cα et le groupe carbonyle.
p.46
Structure spatiale des protéines
Quelles contraintes supplémentaires restreignent le nombre de conformations possibles d'une protéine?
Les contraintes liées à la formation de liaisons faibles restreignent le nombre de conformations possibles d'une protéine.
p.47
Structure spatiale des protéines
Sur quoi est basée la structure primaire des protéines?
Sur les liaisons covalentes.
p.23
Acides aminés et leur classification
Quels sont les types d'acides aminés selon leur polarité?
Nonpolaires, polaires, chargés positivement, chargés négativement.
p.28
Code génétique et ARN de transfert
Qu'est-ce qu'un code génétique dégénéré?
Un acide aminé peut être codé par 1 à 6 codons.
p.45
Structure spatiale des protéines
Que se passe-t-il après le retrait de l'urée d'une protéine dénaturée ?
La protéine retrouve sa conformation originale.
p.21
Liaisons covalentes et non covalentes
Que se passe-t-il lorsque deux atomes s'approchent trop près?
Ils se repoussent lorsque leurs nuages électroniques se pénètrent.
p.26
Modifications post-traductionnelles
Quelle est la modification en 5' de l'ARNm eucaryote?
La coiffe en 5' (7-méthylguanosine).
p.23
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés sont nonpolaires?
Glycine, Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Méthionine, Proline, Tryptophane, Phénylalanine.
p.30
Code génétique et ARN de transfert
Quel est le site d'attachement des acides aminés sur la molécule d'ARNt?
Le site d'attachement des acides aminés se trouve à l'extrémité 3'.
p.28
Code génétique et ARN de transfert
Quel est le codon initiateur et quel acide aminé code-t-il?
AUG, qui code pour la méthionine (met).
p.34
Biosynthèse des protéines et traduction
Quel est le rôle du codon de départ dans la traduction?
Le codon de départ (AUG) signale le début de la traduction et l'assemblage du ribosome sur l'ARN messager.
p.40
Liaisons covalentes et non covalentes
Quelles sont les trois propriétés fondamentales de la liaison peptidique?
Elle est plane, rigide et polaire.
p.38
Biosynthèse des protéines et traduction
Quel est le rôle de l'ARNt aminoacyl dans la traduction?
L'ARNt aminoacyl se lie à l'extrémité C-terminale de la chaîne polypeptidique en croissance.
p.44
Structure spatiale des protéines
Que représentent les graphiques de Ramachandran?
Les graphiques de Ramachandran montrent les combinaisons d'angles phi (Φ) et psi (Ψ) possibles dans une chaîne polypeptidique.
p.18
Liaisons covalentes et non covalentes
Qu'est-ce que l'électronégativité?
Tendance d’un atome dans une molécule à attirer les électrons vers lui.
p.21
Liaisons covalentes et non covalentes
Qu'est-ce que les interactions de Van der Waals?
Une interaction faible mais à longue distance, possible entre atomes ou molécules neutres.
p.26
Modifications post-traductionnelles
Quelle modification se produit à l'extrémité 3' de l'ARNm eucaryote?
La polyadénylation de l'extrémité 3'.
p.23
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés sont chargés positivement?
Lysine, Arginine, Histidine.
p.29
Biosynthèse des protéines et traduction
Où sont synthétisés les ARN de transfert (ARNt) chez les eucaryotes?
Dans le noyau par ARN polymérase III sous forme de précurseurs.
p.28
Code génétique et ARN de transfert
Qu'est-ce qu'un code génétique spécifique?
Un codon code pour un acide aminé (1 codon = 1 AA).
p.39
Liaisons covalentes et non covalentes
Comment les acides aminés sont-ils liés dans une protéine?
Par condensation du groupe α-carboxyle d'un acide aminé avec le groupe α-aminé d'un autre acide aminé, formant une liaison peptidique.
p.41
Liaisons covalentes et non covalentes
Quelles sont les dimensions de la liaison peptidique?
La liaison peptidique présente des dimensions fixes.
p.35
Biosynthèse des protéines et traduction
Quelle est la différence entre les polyribosomes libres et les polyribosomes liés?
Les polyribosomes libres sont dans le cytosol, tandis que les polyribosomes liés sont attachés au réticulum endoplasmique rugueux (RER).
p.46
Structure spatiale des protéines
Quels sont les angles de rotation autour de Cα?
Les angles de rotation autour de Cα sont phi et psi.
p.47
Structure spatiale des protéines
Quels types d'organismes sont distingués en fonction de leur environnement?
Mésophiles (ordinaire), hyperthermophiles (chaud), acidophiles (pH), psychrophiles (froid), halophiles (sel), barophiles (pression).
p.17
Liaisons covalentes et non covalentes
Comment l'eau affecte-t-elle les liaisons non covalentes dans les milieux biologiques?
Ces liaisons sont différemment affectées par la présence de l'eau.
p.25
Biosynthèse des protéines et traduction
Quelles sont les étapes principales de la biosynthèse des protéines?
Transcription et traduction.
p.23
Biosynthèse des protéines et traduction
Comment se fabriquent les protéines?
Les protéines se fabriquent à partir des acides aminés qui se lient entre eux par des liaisons covalentes et non covalentes.
p.31
Code génétique et ARN de transfert
Que reconnaît le site actif de l'enzyme amino-acyl-ARNt-synthétase?
Un acide aminé particulier et un anticodon particulier.
p.41
Liaisons covalentes et non covalentes
Les angles de rotation de la liaison peptidique peuvent-ils varier?
Oui, les angles Ψ (psi), Ω (omega) et Φ (phi) peuvent prendre des valeurs variables.
p.44
Structure spatiale des protéines
Quelles sont les libertés de rotation dans la chaîne polypeptidique?
Les libertés de rotation dans la chaîne polypeptidique sont représentées par les angles phi (Φ) et psi (Ψ).
p.46
Structure spatiale des protéines
Quelles contraintes restreignent la variété des dispositions tridimensionnelles possibles des atomes?
Les contraintes stériques restreignent la variété des dispositions tridimensionnelles possibles des atomes.
p.47
Structure spatiale des protéines
Quels sont les niveaux de structure des protéines influencés par les liaisons non covalentes?
La structure secondaire, tertiaire et quaternaire.
p.23
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés sont polaires?
Sérine, Thréonine, Tyrosine, Asparagine, Glutamine.
p.23
Liaisons covalentes et non covalentes
Quels sont les types de liaisons non covalentes?
Liaisons hydrogènes, liaisons électrostatiques, interactions de Van der Waals, interactions hydrophobes.
p.29
Modifications post-traductionnelles
Quelles modifications subissent les ARNt?
Ils sont soumis à diverses modifications chimiques.
p.36
Biosynthèse des protéines et traduction
Quelles sont les trois étapes principales du mécanisme de traduction?
Initiation, élongation, terminaison.
p.36
Biosynthèse des protéines et traduction
Qu'est-ce qui se passe pendant l'élongation de la traduction?
La chaîne polypeptidique s'allonge par l'ajout d'acides aminés.
p.45
Structure spatiale des protéines
Qu'est-ce qui détermine la structure tridimensionnelle des protéines ?
La séquence des acides aminés.
p.43
Structure spatiale des protéines
Autour de quelle liaison se fait la rotation de l'angle psi?
Autour de la liaison Cα et le groupe carbonyle.
p.29
Biosynthèse des protéines et traduction
Quel processus subissent les ARNt après leur synthèse?
Ils subissent un épissage.
p.29
Biosynthèse des protéines et traduction
Quelle est la taille des molécules d'ARNt?
Ce sont de petites molécules de 80 nucléotides.
p.32
Biosynthèse des protéines et traduction
Quelle est la fonction principale du nucléole?
Le nucléole est une usine de production de ribosomes.
p.42
Liaisons covalentes et non covalentes
Quelles sont les deux valeurs que l'angle de torsion Ω autour de la liaison C-N peut prendre ?
0° (cis) et 180° (trans).
p.41
Liaisons covalentes et non covalentes
Quels sont les trois angles de rotation de la liaison peptidique?
Ψ (psi), Ω (omega), Φ (phi).
p.46
Structure spatiale des protéines
Quel diagramme est utilisé pour représenter les angles de rotation phi et psi?
Le diagramme de Ramachandran est utilisé pour représenter les angles de rotation phi et psi.
p.33
Biosynthèse des protéines et traduction
Quel est le rôle du site A dans le ribosome?
Le site A est le site de liaison pour l'aminoacyl-ARNt.
p.32
Biosynthèse des protéines et traduction
Combien de protéines composent le ribosome procaryote?
55 protéines (34 dans la sous-unité 50S et 21 dans la sous-unité 30S)
p.34
Biosynthèse des protéines et traduction
Qu'est-ce qu'un polyribosome?
Un polyribosome est un complexe formé par plusieurs ribosomes traduisant simultanément une même molécule d'ARN messager.
p.40
Liaisons covalentes et non covalentes
Qu'est-ce qu'un hybride de résonance dans le contexte de la liaison peptidique?
Une combinaison entre deux formes extrêmes.
p.38
Biosynthèse des protéines et traduction
Qu'est-ce qui se forme après l'attachement de l'ARNt peptidyl à l'extrémité C-terminale de la chaîne polypeptidique?
Une nouvelle molécule d'ARNt peptidyl est attachée à l'extrémité C-terminale de la chaîne polypeptidique en croissance.
p.43
Structure spatiale des protéines
Autour de quelle liaison se fait la rotation de l'angle phi?
Autour de la liaison Cα et l'azote amidique.
p.47
Structure spatiale des protéines
Quels aspects des protéines sont affectés par les liaisons non covalentes?
La stabilité, l'activité et l'adaptation à leur environnement.
p.33
Biosynthèse des protéines et traduction
Quel est le rôle du site E dans le ribosome?
Le site E est le site de sortie (exit).
p.32
Biosynthèse des protéines et traduction
Quels sont les composants principaux de la sous-unité 50S du ribosome procaryote?
ARNr 5S, ARNr 23S et 34 protéines
