p.3
Acides aminés et leur classification
Que contiennent les acides aminés polaires ionisables?
Une fonction chargée négativement ou positivement dans leur chaîne latérale, selon le pH.
p.24
Rôles des protéines dans le vivant
Quel est le rôle des acides biliaires dans le tube digestif?
Solubiliser les graisses grâce à leur amphiphilie.
p.19
Lipides : classification
Comment les lipides sont-ils classés?
En trois catégories : lipides à base d'acides gras, lipides à base de stérols, et lipides à base de terpènes.
p.12
Acides aminés et leur classification
Quels sont les types d'oses en fonction du nombre de carbones?
Triose (3), tétrose (4), pentose (5), hexose (6).
p.12
Acides aminés et leur classification
Comment se détermine la classification d'un ose?
Par le nombre de carbones, le groupe carbonylé (aldose ou cétose) et la position de la fonction alcool.
p.20
Acides aminés et leur classification
Quelles sont les caractéristiques d'une molécule d'acide gras?
Elle est amphiphile, avec une partie hydrophobe et une partie hydrophile.
p.11
Transport d'oxygène par l'hémoglobine et la myoglobine
Quel est le rôle de la myoglobine dans les muscles?
Elle joue un rôle de stockage de l'oxygène grâce à sa forte affinité pour l'O2.
p.2
Acides aminés et leur classification
Qu'est-ce qu'une chaîne latérale R aliphatique?
C'est une chaîne qui n'a pas de cycles comportant des doubles liaisons.
p.21
Acides aminés et leur classification
Que signifie un ω suivi d’un chiffre dans la dénomination des acides gras?
Il indique le carbone sur lequel se positionne l'insaturation à partir du carbone terminal CH3.
p.1
Structure et fonctions des protéines
Comment les fonctions des protéines sont-elles liées?
Elles sont directement liées à leur conformation.
p.15
Glucides et lipides : rôles et structures
Qu'est-ce qui se passe avec le glucose isolé en termes d'anomérie?
Il peut passer librement d'un anomère alpha à beta, sauf lorsqu'il est engagé dans une liaison avec un autre ose.
p.3
Liaisons peptidiques et structure des protéines
Quel est le rôle des ponts disulfures formés par les acides aminés à fonction soufrée?
Ils permettent de lier deux cystéines par une liaison thiol.
p.6
Liaisons peptidiques et structure des protéines
Comment se forme une liaison peptidique?
Par condensation du groupe α-carboxyle d'un acide aminé avec le groupe α-aminé de l'acide aminé suivant, avec élimination d'une molécule d'eau.
p.12
Rôles des protéines dans le vivant
Comment les glucides sont-ils stockés chez les animaux et les végétaux?
Sous forme de glycogène chez les animaux et d'amidon chez les végétaux.
p.9
Techniques d'étude des protéines, notamment l'électrophorèse
Comment les protéines migrent-elles dans le gel lors de l'électrophorèse?
Elles migrent vers l'anode selon leurs poids moléculaires; plus elles sont légères, plus elles migrent loin.
p.23
Rôles des protéines dans le vivant
D'où sont principalement produits les terpènes?
Essentiellement par les plantes.
p.15
Glucides et lipides : rôles et structures
Comment se représente le groupement lors de l'écriture de α et β?
α indique que le groupement est en bas, tandis que β indique qu'il est en haut.
p.15
Glucides et lipides : rôles et structures
Quelle est la différence entre le glucose et le galactose?
La configuration absolue du carbone C4 est inversée.
p.17
Structure et fonctions des protéines
Comment se présente le glycogène?
Comme un polymère ramifié de glucoses reliés par des liaisons osidiques.
p.17
Liaisons peptidiques et structure des protéines
Quelles sont les caractéristiques des liaisons dans le glycogène?
Liaisons α1-4 entre les glucoses.
p.8
Charge globale et point isoélectrique des protéines
Comment obtient-on la charge globale d'une protéine à un pH donné?
En faisant la somme algébrique des charges de tous les acides aminés.
p.24
Rôles des protéines dans le vivant
Pourquoi y a-t-il des carences en vitamine D en France?
À cause du manque d'exposition aux rayons ultraviolets du soleil.
p.20
Acides aminés et leur classification
Quel est le nombre de carbones dans un acide gras?
Il est pair, sauf dans des cas rares.
p.5
Acides aminés et leur classification
Quels sont les acides aminés apolaires et hydrophobes aliphatiques?
Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Glycine, Méthionine, Proline.
p.5
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés sont considérés comme aromatiques?
Phénylalanine, Tryptophane.
p.7
Niveaux de structure des protéines
Quels sont les quatre niveaux de structure des protéines?
Structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.
p.14
Glucides et lipides : rôles et structures
Comment se nomment les anomères du glucose?
Anomère α (OH vers le bas) et anomère β (OH vers le haut).
p.7
Niveaux de structure des protéines
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine?
Agencement de monomères pour former une protéine multimérique.
p.16
Rôles des protéines dans le vivant
Pourquoi le maltose est-il considéré comme réducteur?
Parce que le C1 du deuxième glucose est libre.
p.2
Acides aminés et leur classification
Pourquoi les acides aminés apolaires sont-ils qualifiés d'hydrophobes?
Parce qu'ils n'aiment pas l'eau.
p.21
Acides aminés et leur classification
Que signifie un Δ suivi d’un chiffre dans la dénomination des acides gras?
Il indique le carbone sur lequel se positionne l'insaturation à partir du COOH terminal.
p.1
Rôles des protéines dans le vivant
Quels sont quelques rôles des protéines?
Gérer la structure, reconnaître et se défendre, transporter, transformer, bouger, signaler.
p.6
Niveaux de structure des protéines
Dans quel ordre se déroule la chaîne polypeptidique?
Elle commence par l'extrémité N-terminale et se termine par l'extrémité C-terminale.
p.8
Charge globale et point isoélectrique des protéines
Que se passe-t-il quand le pH est inférieur au pI?
La protéine est globalement chargée positivement.
p.23
Niveaux de structure des protéines
Combien de carbones et de doubles liaisons compose l'isoprène?
5 carbones et 2 doubles liaisons.
p.23
Structure et fonctions des protéines
Qu'est-ce qu'un monoterpène?
Un assemblage de 2 isoprènes.
p.14
Glucides et lipides : rôles et structures
Qu'est-ce qui se passe au contact de l'eau avec le glucose?
Le glucose se cyclise, remplaçant la fonction carbonyle par un hydroxyle pour former un hémiacétal.
p.23
Acides aminés et leur classification
De quoi dérive le cholestérol?
Indirectement des terpènes (c'est un triterpène).
p.11
Transport d'oxygène par l'hémoglobine et la myoglobine
Qu'est-ce que l'effet Bohr?
C'est la diminution de l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2 due à une diminution du pH et/ou une augmentation de la concentration en CO2.
p.13
Acides aminés et leur classification
Comment se forme la diversité moléculaire des oses?
Par addition d'un nouveau carbone asymétrique sur un ose, créant deux nouveaux stéréo-isomères.
p.13
Acides aminés et leur classification
Pourquoi les oses prennent-ils une configuration cyclisée?
Parce qu'elle est plus stable.
p.2
Acides aminés et leur classification
Quels sont les deux types d'acides aminés apolaires hydrophobes?
1. À chaîne latérale R aliphatique. 2. À chaîne latérale R aromatique.
p.3
Acides aminés et leur classification
Qu'est-ce que la phosphorylation des acides aminés polaires neutres?
C'est l'ajout d'un groupe phosphate par une kinase, régulant l'activité des protéines.
p.3
Acides aminés et leur classification
Qu'est-ce que la N-glycosylation?
C'est la fixation d'un ose sur l'azote de l'asparagine.
p.18
Rôles des protéines dans le vivant
Quel est l'aspect du glycogène et pourquoi est-il important?
Il a un aspect spiralé et compact, ce qui est adapté à sa fonction de stockage.
p.24
Rôles des protéines dans le vivant
Quel est le rôle de la vitamine D dans le corps?
Minéralisation osseuse et contrôle de la transcription.
p.9
Liaisons peptidiques et structure des protéines
Quel est le rôle du β-mercapto-éthanol dans l'électrophorèse?
Il réduit les ponts disulfures entre cystéines, permettant la rupture des liaisons.
p.8
Charge globale et point isoélectrique des protéines
Que signifie le Point Isoélectrique (PI) d'une protéine?
C'est la valeur de pH où la protéine est globalement neutre.
p.10
Transport d'oxygène par l'hémoglobine et la myoglobine
Quel est le rôle principal de l'hémoglobine?
Transporter l'O2 dans le sang, capturant l'oxygène au niveau des poumons et le relâchant aux organes.
p.14
Glucides et lipides : rôles et structures
Quelles sont les fonctions particulières du glucose?
C'est un aldohexose, a un carbone réducteur en 1, des fonctions alcool secondaire en 2, 3, 4 et 5, et une fonction alcool primaire en 6.
p.8
Charge globale et point isoélectrique des protéines
Que se passe-t-il quand le pH est égal au pI?
La protéine est globalement neutre.
p.7
Clivage des chaînes polypeptidiques
Après quels résidus la trypsine coupe-t-elle?
Après un résidu lysine ou arginine.
p.23
Structure et fonctions des protéines
Qu'est-ce qu'un sesquiterpène?
Un assemblage de 3 isoprènes.
p.8
Techniques d'étude des protéines, notamment l'électrophorèse
Comment les pôles sont-ils définis en biochimie par rapport à une pile en redox?
En biochimie, le pôle négatif est la cathode et le pôle positif est l'anode, inversés par rapport à une pile en redox.
p.20
Acides aminés et leur classification
Quelle est la formule brute générale des acides gras monoinsaturés?
CH3 - (CH2)x - CH=CH - (CH2)y - COOH.
p.16
Rôles des protéines dans le vivant
Pourquoi le saccharose est-il non réducteur?
Parce que les deux carbones anomériques sont pris.
p.17
Structure et fonctions des protéines
Où le glycogène est-il synthétisé?
Dans le foie et les muscles.
p.9
Techniques d'étude des protéines, notamment l'électrophorèse
Quel est le rôle du SDS dans l'électrophorèse des protéines?
Il charge négativement les protéines, les attirant vers le pôle positif.
p.4
Acides aminés et leur classification
Pourquoi les groupements aromatiques des acides aminés sont-ils importants?
Ils absorbent fortement les UV, permettant leur dosage facile.
p.6
Niveaux de structure des protéines
Quelles sont les extrémités d'une protéine?
L'extrémité N-terminale (fonction amine libre) et l'extrémité C-terminale (fonction acide).
p.10
Transport d'oxygène par l'hémoglobine et la myoglobine
De quoi est constituée l'hémoglobine?
De 4 monomères, dont deux sous-unités α et deux sous-unités β, liées par des liaisons faibles.
p.7
Clivage des chaînes polypeptidiques
Quels agents coupent la liaison peptidique après des résidus spécifiques?
Trypsine, chymotrypsine et bromure de cyanogène.
p.7
Clivage des chaînes polypeptidiques
Quels résidus la chymotrypsine cible-t-elle pour le clivage?
Phénylalanine, tyrosine, tryptophane, leucine ou méthionine.
p.8
Techniques d'étude des protéines, notamment l'électrophorèse
Quels aspects peut-on vérifier grâce à l'électrophorèse?
L'état de pureté de la protéine, son poids moléculaire et le nombre de sous-unités.
p.11
Transport d'oxygène par l'hémoglobine et la myoglobine
Quel effet a l'augmentation de la PCO2 et la diminution du pH sur l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène?
Cela diminue l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2, facilitant la libération d'oxygène dans les tissus.
p.11
Transport d'oxygène par l'hémoglobine et la myoglobine
Comment la courbe de saturation de l'hémoglobine est-elle affectée par l'effet Bohr?
Elle se déplace vers la droite, rendant plus d'oxygène disponible à l'effort.
p.22
Glucides et lipides : rôles et structures
Qu'est-ce qu'un triglycéride?
C'est une molécule lipidique formée par l'estérification d'un glycérol avec trois acides gras.
p.24
Structure et fonctions des protéines
Quelles sont les structures importantes à retenir concernant les biomolécules?
Les structures topologiques et tridimensionnelles.
p.21
Acides aminés et leur classification
Comment sont nommés les carbones importants chez les acides gras?
Carbone 1 (α), Carbone 2 (β), Carbone 3 (γ), Dernier carbone (ω ou n).
p.6
Liaisons peptidiques et structure des protéines
Quelles sont les caractéristiques d'une liaison peptidique?
Elle est plane, polaire et rigide.
p.18
Rôles des protéines dans le vivant
Quelle enzyme principale intervient dans la dégradation du glycogène?
La glycogène phosphorylase.
p.20
Acides aminés et leur classification
Qu'est-ce qu'un acide gras?
C'est un acide carboxylique.
p.12
Rôles des protéines dans le vivant
Quel est l'effet du glucose chez les levures?
Il sert à produire de l'alcool.
p.12
Rôles des protéines dans le vivant
Pourquoi les glucides sont-ils considérés comme hydrophiles?
Parce qu'ils sont polyhydroxylés et se dissolvent facilement dans les liquides biologiques.
p.7
Niveaux de structure des protéines
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine?
L'enchaînement des acides aminés, aussi appelée séquence.
p.5
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés sont polaires ionisables avec une fonction basique?
Lysine, Arginine, Histidine.
p.5
Acides aminés et leur classification
Comment peut-on se souvenir des acides aminés essentiels?
Avec la mnémotechnique : Le Très Lyrique Tristan Fait Vachement Méditer Iseult.
p.22
Glucides et lipides : rôles et structures
Quel mécanisme est nécessaire pour séparer les acides gras d'un triglycéride?
Un mécanisme enzymatique impliquant la lipase pancréatique.
p.4
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés ont une fonction acide et sont négatifs à pH 7?
L'aspartate et le glutamate.
p.4
Acides aminés et leur classification
Quels sont les acides aminés à chaîne aromatique mentionnés?
La phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine.
p.24
Rôles des protéines dans le vivant
Quels types de biomolécules sont dérivés du cholestérol?
Les hormones stéroïdes, les acides biliaires, et les molécules de la vitamine D.
p.9
Techniques d'étude des protéines, notamment l'électrophorèse
Qu'est-ce que la PAGE?
C'est l'électrophorèse sur gel de polyacrylamide, qui ralentit le mouvement des grandes protéines.
p.4
Acides aminés et leur classification
Pourquoi l'histidine n'est-elle pas considérée comme aromatique pour les biologistes?
Bien qu'elle ait un hétérocycle, elle n'a pas de capacité d'absorption dans les UV.
p.1
Acides aminés et leur classification
Quelle est la structure de base des acides aminés?
Un carbone asymétrique central, une fonction acide carboxylique, une fonction amine, et une chaîne variable R.
p.6
Clivage des chaînes polypeptidiques
Comment peut-on cliver une liaison peptidique?
Par clivage enzymatique (ex: trypsine, chymotrypsine) ou par clivage chimique (ex: bromure de cyanogène).
p.8
Charge globale et point isoélectrique des protéines
Que se passe-t-il quand le pH est supérieur au pI?
La protéine est globalement chargée négativement.
p.5
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés polaires neutres ont une fonction alcool?
Sérine, Thréonine, Tyrosine.
p.11
Transport d'oxygène par l'hémoglobine et la myoglobine
Comment la courbe de saturation de l'hémoglobine se caractérise-t-elle?
Elle est sigmoïde, indiquant une augmentation exponentielle de l'affinité avant d'atteindre un plateau.
p.16
Glucides et lipides : rôles et structures
Qu'est-ce qu'un disaccharide?
Un glucide formé à partir de deux oses simples réunis par une liaison osidique.
p.7
Niveaux de structure des protéines
Comment est définie la structure tertiaire d'une protéine?
Agencement d’un monomère dans l’espace, lié à la structure primaire.
p.16
Liaisons peptidiques et structure des protéines
Quelle est la liaison osidique du maltose?
α-D-glucosyl-(1-4)-D-glucose.
p.15
Glucides et lipides : rôles et structures
Qu'est-ce que l'épimérie?
L'épimérie est l'inversion de la configuration absolue d'un seul carbone asymétrique.
p.6
Liaisons peptidiques et structure des protéines
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique?
C'est une liaison covalente entre des acides aminés formée par condensation.
p.1
Rôles des protéines dans le vivant
Quel est le rôle principal des protéines dans le monde vivant?
Elles sont les acteurs principaux et occupent presque tous les rôles nécessaires.
p.19
Lipides : structure et fonctions
Quelles sont les principales caractéristiques des lipides?
Ce sont des molécules très hydrophobes, peu solubles dans l'eau mais solubles dans des solvants organiques apolaires.
p.9
Liaisons peptidiques et structure des protéines
Quel effet a le SDS sur la conformation des protéines?
Il entraîne une perte de conformation en dénaturant les protéines.
p.6
Clivage des chaînes polypeptidiques
Qu'est-ce que le clivage des chaînes polypeptidiques?
C'est un mode d'activation des protéines qui entraîne la formation de fragments.
p.9
Techniques d'étude des protéines, notamment l'électrophorèse
Qu'est-ce que l'électrophorèse bi-dimensionnelle?
C'est une technique qui combine la migration selon le poids moléculaire et le point isoélectrique.
p.19
Rôles des lipides dans le vivant
Comment les lipides contribuent-ils à la signalisation cellulaire?
Ils agissent comme vitamines et hormones, contrôlant l'activité cellulaire.
p.14
Glucides et lipides : rôles et structures
Pourquoi le glucose est-il important pour le corps?
C'est une ressource énergétique pour le cerveau, les globules rouges et le fœtus.
p.14
Glucides et lipides : rôles et structures
Qu'est-ce que l'anomérie?
C'est la formation de deux cycles différents (α et β) lors de la cyclisation du glucose, en fonction de la position du groupement OH sur le carbone C1.
p.7
Niveaux de structure des protéines
Quels motifs composent la structure secondaire des protéines?
Coudes, hélices α ou feuillets ß.
p.13
Acides aminés et leur classification
Quels sont les quatre aldoses importants en biologie dérivés du D-glycéraldéhyde?
D-ribose, D-galactose, D-mannose, D-glucose.
p.22
Acides aminés et leur classification
Comment la température de fusion des acides gras varie-t-elle?
Elle diminue avec le nombre d'insaturations et augmente avec la longueur de la chaîne aliphatique.
p.12
Rôles des protéines dans le vivant
Quel est le rôle principal des glucides dans l'alimentation humaine?
Ils fournissent 40 à 50 % des calories et servent de carburant cellulaire.
p.18
Acides aminés et leur classification
Quelles formes du glucose doivent être reconnues?
Les formes linéaire et cyclisée.
p.10
Transport d'oxygène par l'hémoglobine et la myoglobine
Qu'est-ce que le phénomène de coopérativité dans l'hémoglobine?
C'est lorsque l'affinité des sous-unités augmente à chaque fois qu'une sous-unité lie une molécule d'O2.
p.10
Transport d'oxygène par l'hémoglobine et la myoglobine
Qu'est-ce que la P50 dans le contexte de la saturation en O2?
C'est la pression partielle en O2 pour laquelle 50% des sites actifs sont occupés par une molécule d'O2.
p.20
Acides aminés et leur classification
Qu'est-ce qui caractérise un acide gras insaturé?
Il possède une (monoinsaturé) ou plusieurs (polyinsaturé) doubles liaisons dans sa chaîne carbonée.
p.5
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés sont polaires ionisables avec une fonction acide?
Acide aspartique, Acide glutamique.
p.5
Acides aminés et leur classification
Quels acides aminés sont essentiels pour l'homme?
Valine, Leucine, Isoleucine, Méthionine, Phénylalanine, Tryptophane, Thréonine, Histidine, Lysine.
p.22
Acides aminés et leur classification
Comment la composition en acides gras insaturés affecte-t-elle la fluidité d'une matière grasse?
Plus la composition est riche en acides gras insaturés, plus la matière est fluide.
p.10
Transport d'oxygène par l'hémoglobine et la myoglobine
Quelles sont les caractéristiques de la myoglobine?
Protéine monomérique, structure globulaire compacte, riche en hélices α, composée d'un hème, stocke l'O2 dans les muscles avec une forte affinité.
p.19
Rôles des lipides dans le vivant
Quel rôle jouent les lipides dans le métabolisme?
Ils servent de réserves énergétiques et participent à la structure et dynamique cellulaire.
p.18
Techniques d'étude des protéines, notamment l'électrophorèse
Qu'est-ce qui est essentiel à retenir concernant les enzymes dans ce cours?
Il faut bien connaître la spécificité des enzymes.
p.11
Transport d'oxygène par l'hémoglobine et la myoglobine
Que signifie une augmentation de la P50 en termes d'affinité pour l'oxygène?
Plus la P50 augmente, plus l'affinité diminue.
p.20
Acides aminés et leur classification
Qu'est-ce qui caractérise un acide gras saturé?
Il ne possède aucune double liaison dans sa chaîne carbonée.
p.11
Transport d'oxygène par l'hémoglobine et la myoglobine
Quel phénomène explique l'augmentation de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène?
Le phénomène de coopérativité.
p.5
Acides aminés et leur classification
Comment les acides aminés aromatiques peuvent-ils être dosés?
Ils absorbent dans les UV.
p.20
Acides aminés et leur classification
Comment se classifient les acides gras selon la taille de la chaîne carbonée?
À chaîne courte (4-8 C), moyenne (10-14 C), longue (16-20 C), très longue (22-26 C).
p.20
Acides aminés et leur classification
Quels sont les deux types d'acides gras?
Les acides gras saturés et insaturés.
p.13
Acides aminés et leur classification
Quels sont les deux oses les plus simples à partir desquels la filiation s'opère?
D-glycéraldéhyde et dihydroxyacétone.
p.22
Acides aminés et leur classification
Quel effet la longueur des acides gras a-t-elle sur la fluidité de la matière?
Plus les acides gras sont longs, moins la matière sera fluide.
p.8
Techniques d'étude des protéines, notamment l'électrophorèse
Qu'est-ce que l'électrophorèse monodimensionnelle en SDS-PAGE?
C'est une migration d'une molécule chargée dans un champ électrique, du pôle négatif vers le pôle positif.
p.16
Liaisons peptidiques et structure des protéines
Quelle est la liaison osidique du lactose?
β-D-galactosyl-(1-4)-D-glucose.
p.16
Rôles des protéines dans le vivant
Pourquoi le lactose est-il considéré comme réducteur?
Parce que le C1 du glucose est libre.
p.16
Liaisons peptidiques et structure des protéines
Quelle est la liaison osidique du saccharose?
α-D-glucosyl-(1-2)-β-D-fructose.
p.22
Glucides et lipides : rôles et structures
Quels types de glycérol peuvent se former avec les acides gras?
Un glycérol avec 1 AG forme des monoglycérides, avec 2 AG forme des diglycérides.
p.22
Acides aminés et leur classification
Quelle est la nature des acides gras en termes d'hydrophobie?
Ils sont hydrophobes malgré leur caractère amphiphile.
