p.3
Liaisons peptidiques et liberté de rotation
Quelles contraintes supplémentaires restreignent le nombre de conformations possibles d'une protéine?
Les contraintes liées à la formation de liaisons faibles.
p.7
Repliement des protéines
Quels sont les états intermédiaires dans le repliement des protéines?
Les états intermédiaires de repliement incluent les états partiellement repliés et les oligomères.
p.13
Conséquences des mauvais repliements
Qu'est-ce que l'amylose?
Une accumulation de fibres amyloïdes dans divers tissus, causant des dysfonctionnements organiques.
p.2
Repliement des protéines
Qu'est-ce que l'entonnoir du repliement protéique représente?
Une surface énergétique (ou paysage) qui représente les états d’énergie conformationnelle auxquels la protéine a accès.
p.1
Repliement des protéines
Que se passe-t-il après le retrait de l'urée d'une protéine dénaturée ?
La conformation originelle de la protéine est reformée.
p.4
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Quels aspects des protéines sont influencés par les liaisons non covalentes?
La structure secondaire, tertiaire et quaternaire, la stabilité, l'activité, et l'adaptation à leur environnement.
p.2
Repliement des protéines
Comment la liberté conformationnelle de la chaîne polypeptidique change-t-elle pendant le repliement?
La liberté conformationnelle diminue.
p.3
Liaisons peptidiques et liberté de rotation
Quels sont les angles de rotation possibles autour de Cα?
Les angles de rotation phi et psi.
p.4
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Quels types de liaisons non covalentes contribuent à la compétence fonctionnelle des protéines?
Les liaisons hydrogènes, les liaisons électrostatiques, les interactions de Van der Waals, les interactions hydrophobes.
p.1
Séquence des acides aminés et gènes
Que détermine la séquence des acides aminés ?
La structure tridimensionnelle de la protéine.
p.3
Liaisons peptidiques et liberté de rotation
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique?
Une liaison peptidique est une liaison plane entre les acides aminés.
p.7
Conséquences des mauvais repliements
Que se passe-t-il avec les protéines partiellement repliées sans l'aide des chaperonnes?
Elles peuvent former des agrégats amorphes ou des fibrilles amyloïdes.
p.3
Liaisons peptidiques et liberté de rotation
Quelles contraintes restreignent la variété des dispositions tridimensionnelles possibles des atomes?
Les contraintes stériques.
p.5
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Pourquoi les interactions ioniques ne participent-elles que peu à la stabilisation de la structure protéique?
Parce que les acides aminés chargés sont souvent en surface.
p.5
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Quel pourcentage des résidus hydrophobes sont enfouis dans les protéines?
83% des résidus hydrophobes sont enfouis.
p.19
Méthodes de détermination de la structure protéique
De quoi dépend le déplacement chimique?
De l'environnement magnétique du noyau.
p.1
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Que se passe-t-il lorsque les chaînes latérales polaires sont à la périphérie de la molécule ?
Elles peuvent former des liaisons hydrogène avec l'eau.
p.4
Adaptation à leur environnement
Quels types d'organismes sont distingués en fonction de leur environnement?
Mésophiles (ordinaire), hyperthermophiles (chaud), acidophiles (pH), psychrophiles (froid), halophiles (sel), barophiles (pression).
p.5
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Quels types de chaînes latérales peuvent participer aux liaisons hydrogènes?
Plusieurs chaînes latérales peuvent participer aux liaisons hydrogènes.
p.14
Repliement des protéines
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
Repliement localisé de la chaîne peptidique avec des liaisons non covalentes.
p.5
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Qu'est-ce qui est exclu au cœur des protéines en raison des interactions hydrophobes?
L'eau est exclue au cœur des protéines.
p.16
Cristallographie aux rayons X
Qu'est-ce qu'une tache dans le contexte de la cristallographie aux rayons X ?
Une tache est un facteur de structure.
p.24
Méthodes de détermination de la structure protéique
Qu'est-ce que la Protein Data Base (PDB) ?
La Protein Data Base (PDB) est une base de données en ligne qui contient des informations sur les structures tridimensionnelles des protéines.
p.18
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quelle méthode est utilisée pour déterminer la structure d'une protéine selon l'image?
La Résonance Magnétique Nucléaire (RMN).
p.2
Repliement des protéines
Comment l'énergie libre interne de la chaîne polypeptidique change-t-elle pendant le repliement?
L'énergie libre interne diminue.
p.6
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Comment les interactions non covalentes se comparent-elles en termes de longueur aux liaisons covalentes?
Elles sont d'une longueur plus grande que les liaisons covalentes et variable.
p.16
Cristallographie aux rayons X
Que se passe-t-il lorsque des rayons X traversent un cristal de protéine ?
Les électrons qui entourent chaque atome de la protéine courbent ou diffractent le faisceau de rayons X.
p.20
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quelle technique est utilisée pour déterminer la géométrie de distance dans les protéines ?
La Résonance Magnétique Nucléaire (RMN) multidimensionnelle.
p.27
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quelle information trouve-t-on dans le champ TITLE d'un fichier .pdb ?
Le titre complet de l'entrée décrivant la molécule ou l'étude.
p.31
Repliement des protéines
Qu'est-ce que la structure quaternaire des protéines?
Structure globale d’un complexe multimérique. Liaisons non covalentes.
p.7
Rôle des chaperonnes dans le repliement
Quel est le rôle principal des chaperonnes moléculaires dans le repliement des protéines?
Les chaperonnes moléculaires aident au repliement correct des protéines et maintiennent la protéostasie.
p.13
Conséquences des mauvais repliements
Quelle est la conséquence d'une mutation silencieuse du facteur IX dans l'hémophilie B légère?
Elle affecte la traduction et la conformation du FIX, ce qui réduit la quantité de protéine extracellulaire.
p.14
Séquence des acides aminés et gènes
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
Enchaînement des acides aminés avec des liaisons covalentes.
p.15
Cristallographie aux rayons X
Pourquoi la cristallisation est-elle importante pour la détermination de la structure des protéines?
Parce qu'elle permet de former des cristaux nécessaires pour l'analyse par cristallographie aux rayons X.
p.23
Séquence des acides aminés et gènes
Comment la disponibilité des séquences homologues affecte-t-elle la précision de la prédiction de la structure des protéines?
Plus il y a de séquences homologues disponibles, plus la précision de la prédiction augmente.
p.26
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quel type d'informations peut-on trouver dans la PDB ?
On peut trouver des informations sur les structures tridimensionnelles des protéines.
p.30
Méthodes de détermination de la structure protéique
Qu'est-ce que la Protein Data Base (PDB) ?
La PDB est une base de données qui contient des structures de protéines.
p.34
Repliement des protéines
Que montre la vue de dessus d'une hélice α?
La vue de dessus montre les chaînes latérales situées à l’extérieur de l’hélice.
p.2
Repliement des protéines
Que se passe-t-il à la chaîne polypeptidique pendant le repliement?
Elle établit un nombre croissant de contacts intracaténaires, son énergie libre interne diminue ainsi que sa liberté conformationnelle.
p.11
Conséquences des mauvais repliements
Qu'est-ce que la protéostasie?
La protéostasie est l'homéostasie des protéines, c'est-à-dire le maintien de l'équilibre et de la fonctionnalité des protéines dans la cellule.
p.8
Rôle des chaperonnes dans le repliement
Quel est le rôle principal des chaperonnes moléculaires dans le repliement des protéines?
Les chaperonnes moléculaires aident au repliement correct des protéines et maintiennent la protéostasie.
p.20
Méthodes de détermination de la structure protéique
Qu'est-ce que la RMN multidimensionnelle (ex: 2D) permet de déterminer dans la structure des protéines ?
Elle permet de déterminer des distances H-H.
p.21
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quel est le principe de la vitrification d'un échantillon en CryoEM ?
L'échantillon est plongé dans l'éthane à -190°C pour être vitrifié, c'est-à-dire congelé rapidement pour éviter la formation de cristaux de glace.
p.18
Méthodes de détermination de la structure protéique
Qu'est-ce que la précession du spin dans le contexte de la RMN?
La précession du spin est le mouvement du vecteur de magnétisation autour de l'axe du champ magnétique externe B₀.
p.26
Méthodes de détermination de la structure protéique
Comment la PDB aide-t-elle à déterminer la structure d'une protéine ?
La PDB fournit des modèles de structures protéiques qui peuvent être utilisés comme références pour déterminer la structure de nouvelles protéines.
p.27
Méthodes de détermination de la structure protéique
Que signifie le champ HEADER dans un fichier .pdb ?
Il donne une brève description de la molécule et la date de dépôt.
p.27
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quelle méthode de détermination de la structure est indiquée dans le champ EXPDTA d'un fichier .pdb ?
La méthode utilisée pour déterminer la structure, par exemple la cristallographie aux rayons X ou la RMN.
p.28
Méthodes de détermination de la structure protéique
Que représente le facteur B dans un fichier .pdb ?
Le facteur d'agitation thermique, entre 2 et 60 Ų. Plus il est élevé, plus l'atome est agité.
p.5
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Quels groupements interagissent dans les structures des protéines via les interactions de Van der Waals?
Les groupements -OH, -NH2, -CH2, et -CH3 interagissent via les interactions de Van der Waals.
p.15
Cristallographie aux rayons X
Quelle méthode est utilisée pour déterminer la structure spatiale des protéines?
La cristallographie aux rayons X.
p.6
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Quelle est la dépendance de la distance pour une interaction électrostatique à longue portée?
Variable, dépend de la distance et de l'environnement.
p.24
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quel est le site web de la Protein Data Base (PDB) ?
Le site web de la PDB est https://www.rcsb.org/
p.21
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quel rôle joue l'ordinateur dans la CryoEM ?
Il calcule et combine les images pour créer une modélisation 3D de la protéine.
p.18
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quel est le rôle du champ magnétique externe B₀ dans la RMN?
Il aligne les spins des noyaux et provoque la précession du spin.
p.28
Méthodes de détermination de la structure protéique
Que signifient les coordonnées X-Y-Z dans un fichier .pdb ?
Les positions spatiales des atomes dans la structure protéique.
p.29
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quelle est la tendance des structures déterminées par RMN dans la PDB au fil des ans ?
Le nombre de structures déterminées par RMN a augmenté, mais à un rythme plus lent que celles déterminées par diffraction des rayons X.
p.33
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Entre quels résidus se forment les liaisons hydrogène dans une hélice α?
Entre les résidus n et n+4.
p.9
Liaisons disulfure et leur importance
Comment se forme une liaison disulfure?
Par l'oxydation de résidus cystéine entre chaînes différentes ou entre régions d’une même chaîne.
p.9
Liaisons disulfure et leur importance
Quels processus chimiques sont impliqués dans la formation et la rupture des liaisons disulfure?
Oxydation pour la formation et réduction pour la rupture.
p.12
Séquence des acides aminés et gènes
Que détermine la séquence de l'ARNm en plus de la séquence d'acides aminés de la protéine?
La vitesse de traduction par les ribosomes.
p.11
Rôle des chaperonnes dans le repliement
Quel rôle jouent les chaperonnes moléculaires dans le repliement des protéines?
Les chaperonnes moléculaires aident au repliement correct des protéines et préviennent la formation d'agrégats protéiques.
p.11
Conséquences des mauvais repliements
Comment les protéines mal repliées sont-elles gérées dans la cellule?
Les protéines mal repliées peuvent être dégradées par le système UPS ou séquestrées/dégradées par l'autophagie.
p.19
Méthodes de détermination de la structure protéique
Qu'est-ce qu'un champ effectif (Beff) pour un noyau non isolé?
Un champ qui lui est propre, qui dépend de son environnement magnétique et qui induit une fréquence de résonance propre.
p.17
Cristallographie aux rayons X
Quelle est la difficulté de construire un modèle de protéine à une résolution de 4 Å?
Il est difficile de construire le modèle.
p.23
AlphaFold et prédiction de la structure protéique
Quel est l'impact de la révolution AlphaFold sur la détermination de la structure des protéines?
AlphaFold a révolutionné la prédiction de la structure des protéines en augmentant la précision grâce à la disponibilité des séquences homologues.
p.27
Méthodes de détermination de la structure protéique
Que contient le champ ATOM dans un fichier .pdb ?
Les coordonnées x, y et z des atomes dans l'espace tridimensionnel, ainsi que des informations sur chaque atome.
p.27
Liaisons disulfure et leur importance
Que décrit le champ SSBOND dans un fichier .pdb ?
Les ponts disulfures entre résidus de cystéine dans une protéine.
p.28
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quels sont les éléments principaux d'un fichier .pdb ?
Numéro d'atome, type d'atome, résidu, chaîne, numéro de résidu, coordonnées X-Y-Z, pourcentage d'occupation, facteur B.
p.28
Méthodes de détermination de la structure protéique
Que représente le pourcentage d'occupation dans un fichier .pdb ?
Le pourcentage d'occupation indique la proportion de temps pendant laquelle l'atome est présent à cette position.
p.30
Méthodes de détermination de la structure protéique
Combien de structures de protéines sont disponibles dans la PDB ?
Il y a 235,158 structures de protéines disponibles dans la PDB.
p.33
Repliement des protéines
Quelle est la différence entre une hélice α droite et une hélice α gauche?
L'hélice α droite tourne dans le sens des aiguilles d'une montre, tandis que l'hélice α gauche tourne dans le sens inverse.
p.32
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Quelle liaison est responsable de la stabilisation des structures secondaires des protéines?
Liaison hydrogène entre N-H et C=O du squelette peptidique.
p.7
Rôle des chaperonnes dans le repliement
Comment les chaperonnes influencent-elles l'énergie nécessaire pour le repliement des protéines?
Les chaperonnes réduisent l'énergie nécessaire pour atteindre l'état natif des protéines.
p.11
Conséquences des mauvais repliements
Quels sont les effets d'un mauvais repliement des protéines?
Un mauvais repliement peut contribuer à des maladies et à la formation de fibrilles amyloïdes.
p.21
Méthodes de détermination de la structure protéique
Comment les protéines orientées différemment sont-elles observées en CryoEM ?
Elles sont observées au microscope électronique après avoir été exposées à un faisceau d'électrons.
p.25
Cristallographie aux rayons X
Quels types de données expérimentales sont inclus dans l'entrée PDB 5DQY ?
L'entrée inclut des données de cristallographie aux rayons X.
p.27
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quelle est la différence entre les champs ATOM et HETATM dans un fichier .pdb ?
ATOM est pour les atomes des chaînes polypeptidiques ou acides nucléiques, tandis que HETATM est pour les atomes des ligands non-protéiques ou des ions.
p.29
Cristallographie aux rayons X
Quelle méthode a le plus grand nombre de structures publiées dans la PDB chaque année ?
La diffraction des rayons X.
p.35
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Comment les brins bêta s'associent-ils entre eux?
Par des liaisons hydrogène.
p.3
Liaisons peptidiques et liberté de rotation
Quel diagramme est utilisé pour représenter les angles de rotation phi et psi?
Le diagramme de Ramachandran.
p.7
Repliement des protéines
Quels types de contacts sont impliqués dans le repliement des protéines?
Les contacts intramoléculaires et les contacts intermoléculaires.
p.12
Conséquences des mauvais repliements
Quelles peuvent être les conséquences des perturbations du rythme de traduction?
Un mauvais repliement des protéines, contribuant à des maladies.
p.15
Cristallographie aux rayons X
Quelles sont les étapes de la cristallisation d'une protéine?
Formation d'un noyau, grossissement du cristal, précipitation.
p.11
Conséquences des mauvais repliements
Qu'est-ce que les fibrilles amyloïdes?
Les fibrilles amyloïdes sont des agrégats protéiques anormaux associés à des maladies neurodégénératives.
p.21
Méthodes de détermination de la structure protéique
Qu'est-ce que la cryo-microscopie électronique (CryoEM) ?
Une technique d'imagerie 3D qui permet de modéliser une molécule ou une protéine en trois dimensions.
p.18
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quelle est la relation entre le moment cinétique (L) et le moment magnétique (μ) dans la RMN?
μ = γL, où γ est le rapport gyromagnétique.
p.25
Méthodes de détermination de la structure protéique
Qu'est-ce que la Protein Data Base (PDB) ?
La PDB est une base de données qui contient des informations sur les structures tridimensionnelles des protéines.
p.29
Méthodes de détermination de la structure protéique
Qu'est-ce que la Protein Data Base (PDB) ?
La PDB est une base de données qui contient des structures tridimensionnelles de protéines déterminées par diverses méthodes expérimentales.
p.37
Repliement des protéines
Quelle est la torsion des brins β dans les feuillets β?
Les brins β dans les feuillets β ont une légère torsion droite.
p.13
Conséquences des mauvais repliements
À quelles maladies neurodégénératives les fibres amyloïdes sont-elles associées?
Maladie d'Alzheimer, Maladie de Parkinson, Maladie de Creutzfeldt-Jakob et autres encéphalopathies à prions.
p.10
Liaisons disulfure et leur importance
Comment se forme une liaison disulfure?
Par l'oxydation de résidus cystéine entre chaînes différentes ou entre régions d’une même chaîne.
p.5
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Quel est le rôle des interactions hydrophobes dans la stabilité des protéines?
Les interactions hydrophobes sont un facteur majeur dans le bilan d'énergie de la stabilité des protéines.
p.15
Cristallographie aux rayons X
Que représente la courbe de solubilité dans le processus de cristallisation des protéines?
Elle montre la relation entre la concentration de la protéine et la concentration du précipitant.
p.8
Rôle des chaperonnes dans le repliement
Quels types d'organismes sont illustrés dans l'image pour montrer le rôle des chaperonnes?
Bactéries, Archées et Eucaryotes.
p.19
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quelle est la formule du déplacement chimique (δ) en RMN?
δ (ppm) = (ν_spin - ν_TMS) / ν_spectro * 10^6
p.22
AlphaFold et prédiction de la structure protéique
Quelle est la base de la prédiction de la structure 3D des protéines par AlphaFold ?
La séquence des protéines et les variations entre les séquences homologues.
p.22
AlphaFold et prédiction de la structure protéique
Quel article scientifique décrit la révolution AlphaFold ?
L'article de Jumper et al., 2021, publié dans Nature.
p.25
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quel est l'identifiant PDB de la protéine oxydée humaine thioredoxine ?
L'identifiant PDB est 5DQY.
p.31
Repliement des protéines
Qu'est-ce que la structure tertiaire des protéines?
Organisation complète de la chaîne peptidique. Liaisons non covalentes et covalentes.
p.35
Repliement des protéines
Comment les atomes Cα sont-ils positionnés dans un brin bêta?
Alternativement au-dessus et au-dessous du plan.
p.12
Repliement des protéines
Comment l'utilisation des codons natifs influence-t-elle le repliement des protéines?
Elle sert de guide cinétique pour l'acquisition rapide de l'état natif.
p.14
Repliement des protéines
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine ?
Structure globale d'un complexe multimérique avec des liaisons non covalentes.
p.16
Cristallographie aux rayons X
Comment l'analyse de la densité des électrons aide-t-elle dans la cristallographie aux rayons X ?
Elle permet le positionnement des atomes dans la structure.
p.19
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quelle méthode est utilisée pour déterminer la structure spatiale des protéines?
La Résonance Magnétique Nucléaire (RMN).
p.17
Cristallographie aux rayons X
Comment la facilité de construction d'un modèle de protéine dépend-elle de la résolution de la carte de densité électronique?
La facilité de construction augmente avec une meilleure résolution.
p.22
AlphaFold et prédiction de la structure protéique
AlphaFold utilise-t-il directement les structures connues pour ses prédictions ?
Non, AlphaFold n'utilise pas directement les structures connues pour ses prédictions.
p.26
Méthodes de détermination de la structure protéique
Pourquoi la PDB est-elle importante pour la biologie structurale ?
La PDB est importante car elle permet aux chercheurs d'accéder aux structures tridimensionnelles des protéines, facilitant ainsi l'étude de leurs fonctions et interactions.
p.27
Méthodes de détermination de la structure protéique
Que décrit le champ LINK dans un fichier .pdb ?
Les liaisons covalentes autres que les ponts disulfures entre des atomes non adjacents.
p.30
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quel type de modèle structurel est illustré dans l'exemple de la PDB ?
Un modèle structurel calculé de la NAD(+) hydrolase AbTIR.
p.36
Repliement des protéines
Quelle est la différence principale entre un feuillet de 4 brins anti parallèles et un feuillet de 4 brins parallèles?
Dans un feuillet de 4 brins anti parallèles, les brins sont orientés dans des directions opposées, tandis que dans un feuillet de 4 brins parallèles, les brins sont orientés dans la même direction.
p.5
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Quels acides aminés sont impliqués dans les interactions électrostatiques?
Les acides aminés acides (Asp et Glu) et les acides aminés basiques (Lys et Arg).
p.11
Repliement des protéines
Quels sont les états intermédiaires dans le repliement des protéines?
Les états intermédiaires incluent les intermédiaires de repliement, les états partiellement repliés et les agrégats amorphes.
p.16
Cristallographie aux rayons X
Comment sont déviés les rayons X lorsqu'ils traversent un cristal ?
Ils sont déviés selon un patron particulier appelé le patron de diffraction.
p.20
Méthodes de détermination de la structure protéique
Pourquoi la RMN multidimensionnelle est-elle importante pour la détermination de la structure des protéines ?
Parce qu'elle permet de déterminer la géométrie de distance entre les atomes, essentielle pour comprendre la structure spatiale des protéines.
p.23
AlphaFold et prédiction de la structure protéique
Qu'est-ce que le score pLDDT?
Le score pLDDT (Predicted Local Distance Difference Test) évalue la confiance de la prédiction sur une échelle de 0 à 100.
p.25
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quel type d'informations peut-on trouver dans la PDB ?
On peut trouver des informations sur les structures tridimensionnelles des protéines, y compris les coordonnées atomiques, les séquences d'acides aminés et les conditions expérimentales.
p.27
Méthodes de détermination de la structure protéique
Que contient le champ KEYWDS dans un fichier .pdb ?
La liste des mots-clés associés à l'étude.
p.31
Repliement des protéines
Qu'est-ce que la structure secondaire des protéines?
Repliement localisé de la chaîne peptidique. Liaison non covalente.
p.32
Repliement des protéines
Quels éléments structuraux connectent les boucles et coudes dans les protéines?
Les boucles et coudes servent de connexions.
p.12
Repliement des protéines
Que peut provoquer une cinétique de traduction altérée?
Des changements dans la conformation des chaînes naissantes, menant à un mauvais repliement ou à un repliement alternatif.
p.14
Repliement des protéines
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
Organisation complète de la chaîne peptidique avec des liaisons non covalentes et covalentes.
p.15
Cristallographie aux rayons X
Qu'est-ce que la zone de supersaturation dans la cristallisation des protéines?
C'est la zone où la concentration de la protéine est suffisamment élevée pour permettre la formation de cristaux.
p.19
Méthodes de détermination de la structure protéique
Pourquoi le déplacement chimique est-il important en RMN?
Parce qu'il dépend de l'environnement chimique et permet d'identifier les différents types de protons dans une molécule.
p.22
AlphaFold et prédiction de la structure protéique
Quelle méthode AlphaFold utilise-t-il pour reconstruire la forme des protéines ?
La reconstruction de la forme à partir de la matrice de distance et la maximisation de probabilité.
p.23
AlphaFold et prédiction de la structure protéique
Quelle est l'échelle de mesure du score pLDDT?
Le score pLDDT est mesuré sur une échelle de 0 à 100.
p.27
Séquence des acides aminés et gènes
Que décrit le champ MODRES dans un fichier .pdb ?
Les modifications post-traductionnelles des résidus ou acides aminés.
p.34
Repliement des protéines
Où sont situées les chaînes latérales dans une hélice α?
Les chaînes latérales sont situées à l’extérieur de l’hélice.
p.6
Interactions non covalentes dans la structure protéique
Comment les interactions non covalentes se comparent-elles en termes de force aux liaisons covalentes?
Elles sont moins fortes que les liaisons covalentes.
p.10
Rôle des chaperonnes dans le repliement
Quel rôle jouent les chaperonnes dans la formation des liaisons disulfure?
Elles assistent dans les processus d'oxydation et de réduction.
p.22
AlphaFold et prédiction de la structure protéique
Quelle compétition AlphaFold2 a-t-il remportée le 30 novembre 2020 ?
La compétition CASP14 (Critical Assessment of Techniques for Protein Structure Prediction).
p.26
Méthodes de détermination de la structure protéique
Qu'est-ce que la Protein Data Base (PDB) ?
La Protein Data Base (PDB) est une base de données qui contient des informations sur les structures tridimensionnelles des protéines.
p.27
Méthodes de détermination de la structure protéique
Que décrit le champ COMPND dans un fichier .pdb ?
Les composants moléculaires, y compris les sous-unités et chaînes protéiques.
p.27
Séquence des acides aminés et gènes
Que contient le champ SEQRES dans un fichier .pdb ?
La séquence des acides aminés ou des nucléotides pour chaque chaîne de la molécule.
p.27
Méthodes de détermination de la structure protéique
Que contient le champ REMARK dans un fichier .pdb ?
Des commentaires spécifiques sur la structure, des notes méthodologiques ou des résultats biologiques.
p.29
Méthodes de détermination de la structure protéique
Comment la PDB a-t-elle évolué au fil des ans en termes de nombre de structures publiées ?
Le nombre de structures publiées a augmenté de manière significative au fil des ans.
p.34
Repliement des protéines
Quel est le moment dipolaire de l'hélice α?
L'hélice α a un moment dipolaire.
p.36
Repliement des protéines
Dans quel contexte les feuillets de 4 brins anti parallèles et parallèles sont-ils étudiés?
Dans l'étude des motifs de structure secondaire des protéines.
p.20
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quel type de distances peut être déterminé par la RMN multidimensionnelle dans les protéines ?
Les distances entre les atomes d'hydrogène (H-H).
p.21
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quelle est la résolution atteinte par la CryoEM ?
La résolution peut atteindre le niveau atomique, environ 2013.
p.18
Méthodes de détermination de la structure protéique
Qu'est-ce que le FID (Free Induction Decay) dans la RMN?
Le FID est le signal décroissant observé après l'impulsion de radiofréquence, qui est transformé en spectre RMN par la transformée de Fourier.
p.27
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quelle information fournit le champ SOURCE dans un fichier .pdb ?
L'organisme ou la source biologique d'où provient la molécule.
p.27
Méthodes de détermination de la structure protéique
Que liste le champ CONECT dans un fichier .pdb ?
Les liaisons entre les atomes, en particulier pour les ligands ou molécules non-standard.
p.31
Séquence des acides aminés et gènes
Qu'est-ce que la structure primaire des protéines?
Enchaînement des acides aminés. Liaison covalente.
p.34
Repliement des protéines
Qu'est-ce qu'une hélice amphipathique?
Une hélice amphipathique est une hélice α avec des résidus hydrophiles d'un côté et des résidus hydrophobes de l'autre.
p.37
Repliement des protéines
Qu'est-ce qu'un feuillet β mixte dans la thiorédoxine d'E. coli?
Un feuillet β mixte est une structure secondaire de la thiorédoxine d'E. coli qui contient des brins β antiparallèles et parallèles.
p.25
Méthodes de détermination de la structure protéique
Comment la PDB aide-t-elle à déterminer la structure des protéines ?
La PDB fournit des données expérimentales et des modèles de structures protéiques qui peuvent être utilisés pour comparer et analyser les structures des protéines.
p.27
Méthodes de détermination de la structure protéique
Que contient le champ AUTHOR dans un fichier .pdb ?
Les noms des chercheurs ayant déterminé la structure.
p.32
Repliement des protéines
Quels sont les deux motifs de structure secondaire découverts il y a 60 ans?
Hélice α dans la kératine et feuillet β dans la fibroïne.
p.37
Repliement des protéines
Quelle est la différence entre les feuillets β antiparallèles et parallèles?
Dans les feuillets β antiparallèles, les brins β sont orientés en directions opposées, tandis que dans les feuillets β parallèles, les brins β sont orientés dans la même direction.
p.29
Méthodes de détermination de la structure protéique
Quelles méthodes sont utilisées pour déterminer les structures de protéines dans la PDB ?
Les méthodes incluent la diffraction des rayons X, la RMN (résonance magnétique nucléaire), la microscopie électronique (EM) et des méthodes multiples.
p.37
Repliement des protéines
Quels sont les deux types de feuillets β représentés schématiquement?
Les deux types de feuillets β sont antiparallèle et parallèle.
